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Entwicklung und Evaluation von Konzepten und Formaten zum Wissenstransfer von der Forschung in die Schule und Öffentlichkeit - Am Beispiel des SFB 803 / Development and Evaluation of Concepts and Formats of Knowledge Transfer from Research to Schools and the Public - By Way of CRC 803von Hoff, Elena 12 October 2020 (has links)
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The Dynamics of Highly Vibrationally Excited CO Scattered from Metal SurfacesWagner, Roman Jonathan Viktor 09 April 2019 (has links)
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MD simulations of atomic hydrogen scattering from zero band-gap materialsKammler, Marvin 05 July 2019 (has links)
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Proton Coupled Electron Transfer at Heavy Metal SitesDelony, Daniel 10 December 2020 (has links)
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Verknüpfung zwischen Plasmamembran und Zytoskelett / Charakterisierung der Organisation von Ezrin und F-Aktin an artifiziellen Lipidmembranen / Linkage between Plama Membrane and Cytoskeleton / Characterizing the Organization of Ezrin and F-Actin on artificial Lipid BilayersReinermann, Corinna 14 July 2016 (has links)
Die dynamische Verknüpfung zwischen Plasmamembran und dem unterliegenden Zytoskelett der Zelle ist fundamental für zelluläre Prozesse wie Zellmorphogenese, Zellmotilität und Zelladhäsion. Ezrin als Bestandteil der ERM (Ezrin, Radixin, Moesin) Proteinfamilie verbindet L-α-Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2) der Plasmamembran mit filamentösem Aktin (F-Aktin) des Zytoskeletts. Die Ezrinbindung an F-Aktin wird reguliert über den Aktivierungsgrad des Proteins, welcher von der N-terminalen PIP2 Bindung und der Phosphorylierung des Threoninrests 567 abhängt. Aufgrund der Bindung an PIP2 und der Phosphorylierung wechselt Ezrin von einer inaktiven, N- und C-terminal assoziierten Konformation in einen aktivierten, geöffneten Zustand, welcher die C-terminale F-Aktinbindung ermöglicht. Ziel dieser Arbeit war es Aspekte der Verknüpfung zwischen Plasmamembran und Zytoskelett zu untersuchen. Basierend auf Bindung von Ezrin an PIP2-haltige artifizielle Lipidmembranen und der anschließenden F-Aktinbindung, wurden Bindungseigenschaften, die Organisation des F-Aktinnetzwerkes und die durch das Aktinnetzwerk beeinflusste Lipidmembranmechanik untersucht. Im ersten Abschnitt dieser Arbeit wurde der molekulare Aktivierungsprozess von Ezrin anhand der Charakterisierung von Bindungsaffinitäten und der Organisation von Ezrin an Lipidmembranen untersucht. Aufgrund einer reduzierten Proteinhöhe und FRET (FÖRSTER-Resonanzenergietransfer)-Effizienz im Fall der vollständigen Aktivierung (PIP2-Bindung und Phosphorylierung) wurde postuliert, dass Ezrin eine weniger dicht gepackte, geöffnete Konformation gebunden an Lipidmembranen ausbildet. Dies ermöglicht dem Protein C-terminal F-Aktin zu binden. Im zweiten Teil der Arbeit wurden Aktinnetzwerke an festkörperunterstützten Lipidmembranen (SLBs) immobilisiert und über Ezrin an PIP2- oder elektrostatisch an 1,2-Dioleoyl-sn-glycero-3-ethylphosphocholin (DOEPC)-haltige SLBs gebunden. Die Netzwerkorganisation wurde mit Hilfe der Fluoreszenzmikroskopie untersucht und unter Berücksichtigung der Immobilisierungsstrategie in Hinblick auf den Einfluss der Anzahl an Verknüpfungspunkten und aktinbindender Proteine (Fascin und α-Actinin) analysiert. Es konnte gezeigt werden, dass beide Immobilisierungsstrategien zu Aktinnetzwerken mit ähnlichen Eigenschaften führten, bezugnehmend auf Maschengröße und Filamentsegmentlänge. Die Aktinnetzwerkdichte konnte direkt über die Anzahl an Verknüpfungspunkten und aktinbindende Proteine (ABPs) reguliert werden, dies demonstriert die physiologische Relevanz der Ergebnisse. Es ist bekannt, dass die Aktindichte in Zellen über PIP2- und ABP-Konzentration gesteuert wird. Im dritten Teil der Arbeit wurde das etablierte Modelsystem auf poröse Substrate übertragen. Unter Kenntnis der vorangegangenen Teile der Arbeit wurde der Einfluss des F-Aktinnetzwerkes auf die Lipidmembranmechanik untersucht. Mit Hilfe der Rasterkraftmikroskopie wurden Indentationsexperimente an porenüberspannenden Lipidmembranen (PSLBs) durchführt, welche zeigten, dass ein aufliegendes F-Aktinnetzwerk die PSLBs versteift. Dies ließ sich auf die reduzierte laterale Mobilität der Lipide innerhalb der PSLBs aufgrund des Aktinnetzwerkes zurückführen, vergleichbar mit dem Picket-Fence-Modell der Plasmamembran bei welchem die Mobilität der Lipide und (Membran-)Proteine, aufgrund der Kompartimentierung der Membran durch das Aktin-Zytoskelett, eingeschränkt ist.
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Novel Cationic Sulfur Reagents and their Application in Electrophilic Group-Transfer ReactionsAveresch, Kai Florian Gustav 18 December 2019 (has links)
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Reductive Binding of C‒O and Nitro Substrates at a Pyrazolate-Bridged Preorganized Dinickel ScaffoldKothe, Thomas 03 November 2021 (has links)
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Active Matter in Confined Geometries - Biophysics of Artificial Minimal CorticesHubrich, Hanna 07 December 2020 (has links)
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Investigation of the Linker Region of Coiled Coil SNARE-Analoga and Membrane Composition on Vesicle FusionGroth, Mike Christopher 11 January 2021 (has links)
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Site-Selectivity in Ruthenium-Catalyzed C–H and C–C ActivationsKorvorapun, Korkit 16 September 2020 (has links)
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