In dieser Arbeit wurde die Chitinsynthase von Manduca sexta untersucht. Wie alle Insekten besitzt Manduca zwei Chitinsynthase-Gene, die als MsCHS-1 und MsCHS-2 bezeichnet werden. Mittels Northern-Blots konnte gezeigt werden, dass MsCHS-1 in den ektodermalen Zellen der Epidermis und der Tracheen exprimiert wird, während MsCHS-2 ausschließlich in den entodermalen Zellen des Mitteldarms exprimiert wird. Die Untersuchung der entwicklungsabhängigen Regulation der Chitinsynthase zeigte, dass MsCHS-1 nur in den Häutungsstadien exprimiert wird, einer Phase, bei der es zur Synthese der neuen Kutikula sowie zum Wachstum der Tracheen kommt. MsCHS-2 wird hingegen nur in den Zwischenhäutungsstadien exprimiert, einer Phase, die mit der Synthese der Chitin-haltigen peritrophischen Matrix einhergeht. Die Chitinsynthese des Mitteldarms wird vermutlich vornehmlich auf transkriptioneller Ebene reguliert, da während der larvalen Entwicklung die Mengen an Chitinsynthase-mRNA und -Protein, als auch die Aktivität der Chitinsynthase weitgehend korrelieren. Diskrepanzen zwischen den getesteten Parametern weisen auf zusätzliche, posttranslationale Regulationsmechanismen hin. Bei der Analyse der Trypsin-vermittelten Aktivierung der Manduca Mitteldarm-Chitinsynthese wurde deutlich, dass die Chitinsynthase nicht direkt durch Trypsin aktiviert wird, sondern dass ein löslicher Faktor prozessiert wird, der die Chitinsynthese stimuliert. Möglicherweise handelt es sich dabei um eine Chymotrysin-ähnliche Protease, wie andere Untersuchungen des Labors gezeigt haben. Die Etablierung eines Chitinsynthase-Aktivitäts-Assays sowie eines Reinigungsprotokolls ermöglichte es die Chitinsynthase aus dem Mitteldarm zu isolieren. Das Enzym konnte dabei als aktiver, trimerer Komplex gereinigt wurde. Dieser bestand aus fünf Proteinen, bei denen es sich um Fragmente der Chitinsynthase handelt, die wahrscheinlich durch proteolytische Prozessierung entstehen.

Streptomyceten sind in der Lage verschiedene, schwer zugängliche Naturstoffe abzubauen. Darunter stellt das Chitin, aufgrund der chemischen Zusammensetzung, nicht nur eine Kohlen-, sondern auch eine wichtige Stickstoff-Quelle dar. Neben den vielfältigen Chitinasen wird dem chitinolytischen System von Streptomyceten eine neue Klasse von Proteinen zugewiesen, die spezifisch verschiedene Formen des kristallinen Chitins sowie Chitosan erkennen und mit unterschiedlichen Affinitäten an sie binden. Das CHB1-Protein (18,7 kDa) zeigt eine starke Tendenz zu Aggregatbildung. Die biochemischen Untersuchungen lassen schließen, dass intermolekulare Disulfidbrücken dabei eine eher unwesentliche Rolle spielen und deuten auf hydrophobe Wechselwirkungen als Ursache der CHB1-Aggregierung hin. Vergleichsstudien mit CHB1-Deletionsmutanten demonstrierten, dass die Aggregation durch N- und C-terminale Domänen nicht beeinflusst wird. Die Bindestudien zeigten die Wichtigkeit der beiden Domänen für die Chitinerkennung. Eine Computervorhersage zeigte in CHB1 ein hohes Potential für die N- bzw. O-Glykosylierung von mehreren N- und T-Resten, darunter auch eines NXS/T-Glykosylierungs-Motivs. Vorläufige weitere Studien lassen eine Verknüpfung des Proteins mit kurzen Oligosacchariden vermuten. Fluoreszenzmikroskopische in situ Untersuchungen der Co-Kulturen von Streptomyceten und Mucor rouxii ermittelten eine enge Interaktion von CHB1 und chitinhaltigen Pilz-Hyphen, die als neues Subprinzip der Biofilm-Entwicklung definiert werden kann. Durch Anwendung von CHB1 wurde auch ein neuer, spezifisch für hoch assoziierte Chitin-Assemblierungen Test für Chitinsynthase-Aktivität entwickelt, welcher eine schnelle Identifizierung von Chitinsynthase-Proben ermöglicht. CHB1 wurde als Hilfsmittel in Studien zur Chitin-Biogenese in Saccharomyces cerevisiae eingesetzt.