La migration cellulaire collective est importante pour divers processus biologiques, notamment le développement, la cicatrisation et les métastases dans les cancers. Dans l'ovogenèse de la drosophile, la migration des cellules de bordure (BC) reproduit des caractéristiques clés observées dans la formation des métastases, ce qui en fait un outil précieux pour comprendre la migration cellulaire collective sous forme de cluster. Au cours de la migration des BC, une structure supra-cellulaire d’actomyosine ancrée par la protéine ERM, Moesin (Moe), à la périphérie du cluster restreint la formation de protrusions aux cellules leaders, assurant ainsi une migration coordonnée. Des études récentes de notre laboratoire ont montré que la kinase Ste20 Misshapen (Msn) phosphoryle directement Moe à la périphérie du cluster, régulant ainsi la restriction des protrusions. De plus, Msn favorise la contractilité médiée par la Myosine II par un mécanisme indépendant de Moe, régulant la dynamique des protrusions et le détachement du cluster. Cependant, la régulation de l'activité et de la localisation de Msn et son rôle précis dans la contractilité demeurent incertains. Cette thèse étudie le contrôle spatial de l'activité de Msn au sein des clusters de BC, identifiant deux nouveaux mécanismes régulateurs gouvernant les niveaux et l'activation de Msn. Nous démontrons que la kinase Tao est un activateur en amont de Msn et est essentielle pour la migration des BC. D’autre part, la petite GTPase Rap2l favorise le trafic de Msn vers la voie endolysosomale. La déplétion de Rap2l augmente les niveaux de Msn en réduisant son envoie dans les endosomes tardifs pour la dégradation. De plus, nous explorons l'interaction entre Msn et la contractilité, révélant une localisation de Msn près des régions contractiles à l’intérieur du cluster. L'expression d'une forme de Msn ancrée à la membrane perturbe la localisation de la Myosine II active et entraine un arrondissement des cellules, renforçant ainsi le rôle de Msn dans la régulation de la distribution de la Myosine II active. Nos résultats suggèrent également que l'activation de Tao est nécessaire à l’implication de Msn dans la régulation de la contractilité. Dans l'ensemble, cette étude contribue de manière significative à notre compréhension de la régulation de Msn et de son rôle dans la migration des BC. Nous discutons également de la coordination possible entre les nouveaux mécanismes identifiés de régulation de Msn par Tao et Rap2l. Compte tenu de l'importance de Msn dans d'autres processus développementaux et de son implication dans la progression du cancer via ses homologues mammifères, des études futures pourraient révéler des mécanismes de régulation conservés avec de potentielles applications thérapeutiques dans le cancer. / Collective cell migration is crucial for various biological processes, including development, wound healing, and cancer metastasis. In Drosophila oogenesis, the migration of border cells (BC) recapitulates key features observed in cancer metastasis, serving as a valuable tool for understanding collective cell migration as a cluster. During BC migration, a supracellular actomyosin structure anchored by the ERM protein, Moesin (Moe), at the cluster periphery restricts protrusion formation to the leader cells, ensuring coordinated migration. Recent research from our lab has shown that the Ste20 kinase Misshapen (Msn) directly phosphorylates Moe at the cluster's periphery, thereby regulating protrusion restriction. Additionally, Msn promotes Myosin II-mediated contractility through a Moe-independent mechanism, regulating protrusion dynamics and cluster detachment. However, the regulation of Msn activity and localization and its precise role in contractility remains elusive. This thesis investigates the spatial control of Msn activity within BC clusters, identifying two novel regulatory mechanisms governing Msn levels and activation. We demonstrate that the kinase Tao is an upstream activator of Msn and is essential for BC migration. Conversely, the small GTPase Rap2l promotes the trafficking of Msn to the endolysosomal pathway. Depletion of Rap2l increases Msn levels by reducing its trafficking into late endosomes for degradation. Additionally, we explore the interplay between Msn and contractility, revealing Msn localization near contractile regions within the cluster. Expressing a membrane-tethered Msn variant disrupts active Myosin II localization and triggers cell rounding, reinforcing Msn's role in regulating active Myosin II distribution. Our findings also suggest that Tao activation is required for Msn's involvement in contractility regulation. Overall, this research significantly contributes to our comprehension of Msn's regulation and its role in promoting BC migration. We further discuss the possible coordination between the newly identified regulatory mechanisms of Msn by Tao and Rap2l. Considering Msn’s significance in other developmental processes and its implication in cancer progression through its mammalian counterparts, future studies may unveil conserved regulatory mechanisms with potential therapeutic applications in cancer.