Proteinhydrolysate gewinnen als Bestandteil von Lebens- und Futtermitteln zunehmend an Bedeutung. In Abhängigkeit ihrer Sequenz können darin enthaltene Peptide über Wechselwirkungen mit dem Angiotensin-Converting Enzym (ACE), welches eine Schlüsselfunktion bei der Blutdruckregulation einnimmt, physiologisch wirken und damit einen Beitrag zur Gesunderhaltung leisten oder hinsichtlich antioxidativer Eigenschaften einen positiven Effekt auf die Lagerstabilität und damit Qualität von Lebensmitteln ausüben. In der vorliegenden Arbeit wurde zunächst die ACE-inhibierende Aktivität von Pflanzenproteinen im Vergleich zum Molkenprotein hinsichtlich Struktur-Wirkbeziehungen und gegenüber den Domänen des ACEs sowie verschiedenen ACE-Spezies charakterisiert. Des Weiteren wurde eine Verkapselung von in Proteinhydrolysaten enthaltenen Dipeptiden angestrebt und der Einfluss auf deren proteolytische Stabilität untersucht. Dipeptide unterliegen während der gastrointestinalen Verdauung einem Abbau, was einen limitierenden Faktor für deren Bioaktivität darstellt. Zur Charakterisierung von Cyclodextrin-Komplexen mit aromatischen Aminosäuren sowie korrespondierenden Dipeptiden wurden UV- und fluorometrische Methoden sowie NMR-Techniken verwendet. Abschließend wurde das antioxidative Potential von Proteinhydrolysaten zunächst im Modellsystem und anschließend unter Nutzung von Lebensmittelmatrices abgeschätzt. Zusammenfassen konnte für die untersuchten Pflanzenproteinhydrolysate ein ausgesprochen gutes den potenten Milchproteinhydrolysaten vergleichbares ACE-inhibitorisches Potential als auch eine konzentrationsabhängige antioxidative Aktivität abgeleitet werden. Insbesondere Reisproteinhydrolysat erwies sich als potente Quelle physiologisch als auch antioxidativ wirksamer Peptide.