Return to search

Purification and evaluation for effects of temperature on extracellular xylanase activity from Aspergillus oryzae DSM 1863: Research article

Xylanase was purified from the crude culture of Aspergillus oryzae DSM1863 by sephadex G200 and DEAE – cellulose ion exchange chromatography. The molecular mass of the purified xylanase determined by SDS–PAGE was 21 kDa with a specific activity of 6768 U/mg towards 1% (w/v) of birch wood xylan. The optimum temperature was observed at 60°C. The enzyme was thermostable in the temperature range of 37-50°C with a high residual activity of 62-74% (650.6- 775.9 U/mg protein). / Enzyme xylanase được tinh sạch từ dịch lên men của chủng Aspergillus oryzae DSM1863 sau khi qua cột sắc ký lọc gel sephadex G200 và sắc ký trao đổi ion DEAE – cellulose. Khối lượng phân tử của enzyme xylanase tinh sạch được xác định bằng điên di đồ SDS- PAGE. Xylanase tinh sạch có kích thước là 21 kDa với hoạt tính đặc hiệu đạt 6768 U/mg sau khi được xác định với nồng độ cơ chất là 1% birch wood xylan. Nhiệt độ tối ưu để enzyme hoạt động mạnh nhất là 60°C. Enzyme xylanase khá bền nhiệt. Hoạt tính của enzyme vẫn còn duy trì 62-74% (hoạt tính đặc hiệu đạt 650.6-775.9 U/mg protein) sau khi 8 giờ ủ ở 37-50°C.

Identiferoai:union.ndltd.org:DRESDEN/oai:qucosa:de:qucosa:30465
Date24 August 2017
CreatorsDo, Thi Tuyen, Nguyen, Sy Le Thanh, Nguyen, Thi Thao
PublisherTechnische Universität Dresden
Source SetsHochschulschriftenserver (HSSS) der SLUB Dresden
LanguageEnglish, Vietnamese
Detected LanguageUnknown
Typedoc-type:article, info:eu-repo/semantics/article, doc-type:Text
SourceJournal of Vietnamese Environment, 2016, Vol. 8, No. 1, pp. 9-13, ISSN: 2913-6471
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
Relationurn:nbn:de:bsz:14-qucosa-225315, qucosa:30340, 10.13141/jve.vol8.no1.pp9-13

Page generated in 0.0013 seconds