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Previous issue date: 2013-02-15 / CAPES; CNPq / O uso de enzimas imobilizadas em aplicações industriais permite o desenvolvimento de processos
de produção com alta produtividade, fácil separação do produto e reutilização do biocatalisador.
Alguns grupos de enzimas apresentam muitas vantagens quando imobilizadas em suportes
insolúveis em água, devido à melhoria de suas propriedades catalíticas e estabilidade ou pela síntese
de baixo custo. Tendo em vista tais vantagens, enzimas de aplicabilidade industrial como α-Lramnosidase
e invertase foram imobilizadas em diferentes suportes magnéticos. A α-L-ramnosidase
de Aspergillus terreus foi imobilizada covalentemente nos seguintes suportes ferromagnéticos:
polietileno tereftalato (Dacron-hidrazida), polisiloxano/álcool polivinílico (POS/PVA) e
quitosana. A atividade da enzima imobilizada em Dacron-hidrazida (0,53 nkat/g de proteína) e
POS/PVA (0,59 nkat/g de proteína) foi significativamente maior do que a encontrada para o
derivado de quitosana (0,06 nkat/mg de proteína). Os perfis de pH e temperatura para todas as
enzimas imobilizadas não mostraram diferença em relação à enzima livre, exceto o derivado de
quitosana que apresentou maior temperatura máxima. O derivado enzimático Dacron-hidrazida
mostrou melhor desempenho que a enzima livre para hidrolisar a naringina 0,3% (91% e 73% após
1 h, respectivamente) e na síntese de ramnósidos (0,116 e 0,014 mg narirutina após 1 h,
respectivamente). Além disso, minerais como argilas e terra de diatomáceas foram utilizados para
produzir compósitos com partículas de magnetita. Esses compósitos foram caracterizados por meio
de diferentes técnicas físico-químicas a fim de elucidar suas propriedades estruturais, morfológicas
e magnéticas. Três tipos de materiais foram sintetizados: argila montmorilonita magnética
(mMMT), terra de diatomáceas magnética (mTD) e terra de diatomáceas magnética revestida com
polianilina (mTD-PANI). Os compósitos magnéticos foram tratados com 3-
aminopropiltrietoxisilano ou polianilina, disponibilizando grupamentos químicos para ocorrência de
ligação covalente entre a matriz e a biomolécula. Após funcionalização dos suportes e ativação
com glutaraldeído, os materiais foram utilizados como matriz para imobilização covalente de
invertase. A invertase imobilizada em mMMT apresentou igual pH ótimo, maior temperatura
máxima e estabilidade térmica quando comparada com a enzima livre, e manteve 91% da sua
atividade inicial após 7 ciclos consecutivos de reutilização. No estudo da hidrólise de sacarose pela
mTD-invertase, foi realizado um planejamento fatorial completo 24, sendo observadas como
melhores condições experimentais para este processo: pH 4,5; temperatura de 45°C; concentração
de sacarose 0,25 M e concentração de invertase 0,05 mg mL-1. A mTD-invertase mostrou bom
desempenho quanto à termoestabilidade, estabilidade de armazenamento, tempo de prateleira e
reuso quando comparada à enzima livre. A mTD-PANI-invertase apresentou igual pH ótimo e
temperatura máxima e maior termoestabilidade que a enzima livre, e manteve 55% da sua atividade
inicial após 10 ciclos consecutivos de reutilização. Portanto, os resultados mostraram que os
compósitos magnéticos produzidos a partir de materiais orgânicos e inorgânicos (minerais de baixo
custo e altamente disponíveis na natureza) são matrizes promissoras para a imobilização covalente
de α-L-ramnosidase e invertase, bem como para a imobilização de outras biomoléculas.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/13413 |
| Date | 15 February 2013 |
| Creators | CABRERA, Mariana Paola |
| Contributors | CARVALHO JÚNIOR, Luiz Bezerra de |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Breton |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil, http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/, info:eu-repo/semantics/openAccess |
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