Orientador: Rubens Monti / Banca: Ariela Veloso de Paula / Banca: Fernando Masarin / Banca: Jonas Contiero / Banca: Hamilton Cabral / Resumo: O atual trabalho teve como objetivo realizar a hidrólise das proteínas do soro do queijo bovino (SQB) utilizando a alcalase® imobilizada em pó de sabugo de milho, para obtenção, purificação parcial e avaliação das propriedades biológicas de peptídeos bioativos. O sabugo de milho (SM) é o principal resíduo formado da indústria de processamento de milho. Alcalase® foi usada para a imobilização em SM e agarose. O desempenho dos dois derivados foi estudado em relação aos parâmetros cinéticos de imobilização. A hidrólise das proteínas do SQB em sistema descontínuo foi realizada em reator de batelada (pH 9,0; 50ºC/48h) usando a alcalase® livre (AL) e derivados alcalase®-glioxil-agarose (AGA); alcalase®-glioxil-SM (AGSM) para fins de comparação. O grau de hidrólise (GH) para AL, AGA e AGSM foi de 59,63, 43,88 e 26,59% respectivamente. O derivado estável AGSM apresentou capacidade de cinco ciclos de reuso de 24 h consecutivos mantendo atividade maior que 70% e exibiu estabilidade térmica (65ºC/pH 7,0) 62 vezes maior do que a AL, retendo 12% de sua atividade inicial após 48 horas, enquanto que a AL e AGA foram totalmente inativados. Os hidrolisados proteicos do soro (HPS) obtidos com AGSM foram fracionados por RP-HPLC em três frações (F1, F2 e F3) de acordo com a hidrofilicidade dos peptídeos (F1: hidrofílicos, F2: hidrofilicidade intermediária e F3: hidrofóbicos). As frações foram analisadas por MALDI-TOF que identificou peptídeos de massa molecular (<1500 m/z). HPS obtido por AGSM a... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: The objective of the present work was to hydrolyze bovine cheese whey proteins (BCW) using the alcalase® immobilized on corn cob powder (CCP), to obtain partial purification and evaluation of the biological properties of bioactive peptides. Corn cob (CC) is the main residue formed in the maize processing industry. Alcalase® was used for the immobilization on CCP and on agarose. The performance of the two derivatives enzymatic was studied in relation to the kinetic properties of immobilization. The free alcalase® (FA) and the derivatives: alcalase®-glyoxyl-agarose (AGA); alcalase®-glyoxyl-corn-cob-powder (AGCCP) were used for the hydrolysis of bovine cheese whey proteins in a batch reactor (pH 9.0, 50oC/48h). The degree of hydrolysis (DH) for FA, AGA and AGCCP was of 59.63, 43.88 and 26.59% respectively. However, AGCCP derivative was very stable and presented reuse capacity of five consecutive 24-hour cycles maintaining its activity greater than 70%. In addition, AGCCP exhibited thermal stability (65ºC, pH 7.0) 62 times greater than FA, retaining 12% of its initial activity after 48 hours, while FA and AGA were totally inactive. The whey protein hydrolysates (WPH) obtained with AGCPP were fractionated by reverse-phase HPLC according to the hydrophilicity of the peptides (F1: hydrophilic, F2: intermediate hydrophilicity and F3: hydrophobic). The fractions were analyzed by MALDI-TOF and molecular weight peptides (<1500 m/z) were identified. Total WPH obtained by AGCCP presented ... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000896185 |
| Date | January 2017 |
| Creators | Cruz, Clariana Zanutto Paulino da. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Química. |
| Publisher | Araraquara, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | text |
| Format | 104 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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