Ce mémoire porte sur l'étude des structures et des interactions membranaires de peptides amyloïdes dérivés de la transthyrétine (TTR10-20), de la protéine de prion (PrP110-136) et de l'amyloïde-β (Aβl-42). Grâce aux spectroscopies IR-TF et RMN, complémentées par des techniques de microscopic nous avons étudié la structure et les interactions entre TTR10-20 et PrP110-136 et des membranes modèles zwitterioniques (DMPC) et anioniques (DMPG). Finalement, les spectroscopies UV-Vis et de fluorescence ont permis d'étudier la cinétique d'agrégation d'Aβi-42. Les résultats démontrent que TTR10-20 a tendance à former des agrégats non-fibrillaires qui affectent davantage la dynamique des têtes polaires de DMPC. D'un autre côté, PrP110-136 forme une hélice transmembranaire avec DMPC, mais cette hélice semble préférer interagir avec les têtes polaires des vésicules de DMPG. Dans la dernière étude, nous avons déterminé qu'Aβl-42 commence à former des structures fibrillaires après une phase latente de 500 à 600 minutes.
Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/22879 |
Date | 18 April 2018 |
Creators | Laneville, Myriam |
Contributors | Auger, Michèle |
Source Sets | Université Laval |
Language | French |
Detected Language | French |
Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
Format | xxvii, 166 f., application/pdf |
Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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