Return to search

On the study of 3D structure of proteins for developing new algorithms to complete the interactome and cell signalling networks

Proteins are indispensable players in virtually all biological events. The functions of proteins are determined by their three dimensional (3D) structure and coordinated through intricate networks of protein-protein interactions (PPIs). Hence, a deep comprehension of such networks turns out to be crucial for understanding the cellular biology. Computational approaches have become critical tools for analysing PPI networks. In silico methods take advantage of the existing PPI knowledge to both predict new interactions and predict the function of proteins. Regarding the task of predicting PPIs, several methods have been already developed. However, recent findings demonstrate that such methods could take advantage of the knowledge on non-interacting protein pairs (NIPs). On the task of predicting the function of proteins,the Guilt-by-Association (GBA) principle can be exploited to extend the functional annotation of proteins over PPI networks. In this thesis, a new algorithm for PPI prediction and a protocol to complete cell signalling networks are presented. iLoops is a method that uses NIP data and structural information of proteins to predict the binding fate of protein pairs. A novel protocol for completing signalling networks –a task related to predicting the function of a protein, has also been developed. The protocol is based on the application of GBA principle in PPI networks. / Les proteïnes tenen un paper indispensable en virtualment qualsevol procés biològic. Les funcions de les proteïnes estan determinades per la seva estructura tridimensional (3D) i són coordinades per mitjà d’una complexa xarxa d’interaccions protiques (en anglès, protein-protein interactions, PPIs). Axí doncs, una comprensió en profunditat d’aquestes xarxes és fonamental per entendre la biologia cel•lular. Per a l’anàlisi de les xarxes d’interacció de proteïnes, l’ús de tècniques computacionals ha esdevingut fonamental als darrers temps. Els mètodes in silico aprofiten el coneixement actual sobre les interaccions proteiques per fer prediccions de noves interaccions o de les funcions de les proteïnes. Actualment existeixen diferents mètodes per a la predicció de noves interaccions de proteines. De tota manera, resultats recents demostren que aquests mètodes poden beneficiar-se del coneixement sobre parelles de proteïnes no interaccionants (en anglès, non-interacting pairs, NIPs). Per a la tasca de predir la funció de les proteïnes, el principi de “culpable per associació” (en anglès, guilt by association, GBA) és usat per extendre l’anotació de proteïnes de funció coneguda a través de xarxes d’interacció de proteïnes. En aquesta tesi es presenta un nou mètode pre a la predicció d’interaccions proteiques i un nou protocol basat per a completar xarxes de senyalització cel•lular. iLoops és un mètode que utilitza dades de parells no interaccionants i coneixement de l’estructura 3D de les proteïnes per a predir interaccions de proteïnes. També s’ha desenvolupat un nou protocol per a completar xarxes de senyalització cel•lular, una tasca relacionada amb la predicció de les funcions de les proteïnes. Aquest protocol es basa en aplicar el principi GBA a xarxes d’interaccions proteiques.

Identiferoai:union.ndltd.org:TDX_UPF/oai:www.tdx.cat:10803/104152
Date21 January 2013
CreatorsPlanas Iglesias, Joan, 1980-
ContributorsOliva Miguel, Baldomero, Universitat Pompeu Fabra. Departament de Ciències Experimentals i de la Salut
PublisherUniversitat Pompeu Fabra
Source SetsUniversitat Pompeu Fabra
LanguageEnglish
Detected LanguageEnglish
Typeinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesis, info:eu-repo/semantics/publishedVersion
Format226 p., application/pdf
SourceTDX (Tesis Doctorals en Xarxa)
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess, L'accés als continguts d'aquesta tesi queda condicionat a l'acceptació de les condicions d'ús establertes per la següent llicència Creative Commons: http://creativecommons.org/licenses/by-nc/3.0/es/

Page generated in 0.0022 seconds