Ce travail avait pour but d’étudier le fractionnement par nanofiltration (NF) des peptides contenus dans un hydrolysat trypsique de β-lactoglobuline (β-LG), d’une part en déterminant comment le fractionnement des peptides de l’hydrolysat enzymatique total est influencé par les phénomènes de polarisation de concentration et de colmatage et, d’autre part, en vérifiant s’il est possible d’accentuer le fractionnement de ces peptides par l’application d’un champ électrique en cours de filtration, procédé appelé électrofiltration (EF). Les résultats ont montré que le phénomène de polarisation des peptides peut être utilisé favorablement afin d’augmenter la transmission sélective des peptides cationiques (pI basique) dans le perméat durant la NF d’un hydrolysat trypsique de β-LG à pH basique. Dans ces conditions, la résistance hydraulique associée au colmatage des membranes est généralement restreinte. Cependant, bien que limité, le phénomène de colmatage par les peptides trypsiques de β-LG modifie les propriétés de rétention stérique et électrostatiques d’une membrane. Les interactions peptides-membrane et la nature des peptides conduisant au colmatage varient en fonction du pH. Certaines séquences spécifiques semblent jouer un rôle prépondérant dans le processus de colmatage des membranes. Quant au module expérimental d’EF développé dans le cadre de ce travail, celui-ci a permis d’augmenter de façon importante la séparation des peptides cationiques, comparativement à la NF conventionnelle. / The purpose of this work was to study the peptide fractionation of a tryptic β-lactoglobulin (β-LG) hydrolysate using nanofiltration (NF). More specifically this thesis aimed at determining how the fractionation process was influenced by concentration polarization and fouling, and next, to show if it was possible to increase peptide fractionation by applying an electric field during NF, a process called electrofiltration (EF). The results showed that the polarization of peptides can be used favorably to increase the selective transmission of cationic peptides (basic pI) in the permeate during NF of the tryptic β-LG hydrolysate at basic pH. Under these conditions, the hydraulic resistance associated with fouling of the NF membrane is generally restricted. However, although limited, fouling by tryptic β-LG peptides modify both the sieving and electrostatic properties of the membrane. Peptide-membrane interactions and the nature of interacting peptides vary according to the pH. In this regard, some specific peptides seem to be prevailing in the membrane fouling process. Regarding EF, the purpose-built module developped during this work allowed to increase the separation of cationic peptides, as compared to conventional NF.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/17917 |
| Date | 11 April 2018 |
| Creators | Lapointe, Jean-François |
| Contributors | Gauthier, Sylvie, Pouliot, Yves |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | thèse de doctorat, COAR1_1::Texte::Thèse::Thèse de doctorat |
| Format | application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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