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Previous issue date: 1997-03-25 / A produção de etanol a partir de soro de queijo suplementado com LB
ou 0,5% de extrato de Ievedura por Klebsiella oxytoca M5A1, recombinante P2
(Kb.P2), em valores de pH controlado em 6,0; 6,5; 6,9; 7,0; e 7,3, apresentou
baixo rendimento, o que indica ineficiência de estirpe Kb.P2 em utilizar a
lactose do soro como substrato. A temperatura ótima para produção de enzima
β-D-galactosidade foi 30°C. O pH e a temperatura de atividade ótima da
enzima β-D-galactosidade foram 7,0 e 45°C, respectivamente. A enzima não
apresentou estabilidade em temperatura superior a 35°C. Houve repressão
catabólica de enzima, com a adição de glicose 10 minutos após a adição do
indutor lPTG. A galactose adicionada em uma cultura paralela, no mesmo
tempo, inibiu ligeiramente a produção de enzima. A β-D-galactosidase de
Kb.P2 apresentou 37% de atividade em relação à E. coli K12, quando induzida
com IPTG, indicando que Kb.P2 possui uma baixa expressão de enzima. As
células rompidas com a prensa francesa ou as células permeabilizadas com
tolueno apresentaram 1,3 vez mais atividade de β-D-galactosidase 30 minutos após a adição do indutor, comparado a células induzidas e não tratadas, o que
indica baixa eficiência na entrada do substrato nas células. Os resultados
permitem evidenciar que a fermentação de soro de queijo por Kb.P2 depende,
ainda, do conhecimento e da manipulação do sistema da bactéria, visando
utilizar lactose. / The fermentation of cheese whey, supplemented with LB or 0.5% yeast
extract, by ethanologenic Klebsiella oxyfoca M5A1, recombinant P2 (Kb.P2), in
media with the pH controlled at 6.0; 6.5; 6.9; 7.0. and 7.3, resulted in low
ethanol yield. These results indicated that Kb.P2 was not expressing the Lac-
operon efficiently. The optimum temperature for β-D-galactosidase production
was 30°C. The best pH and temperature for β-D-galactosidase activity were 7.0
and 45°C, respectively. However, enzyme stability was reduced at
temperatures higher than 35°C. The addition of glucose repressed
β-D-galactosidase more than the addition of galactose. When compared to
Escherichia coli K12. B-D-galactosidase induction with IPTG in Kb.P2
corresponded to only 37% of the activity observed for K12. This result showed
that the expression of Lac-operon genes was weak. Cultures induced for 30
min with IPTG, and, then, treated in a French press or with toluene had
1.3 times more β-D-galactosidase activity than induced cells that were not
ruptured, showing inefficient transport of the substrate into the cells. The possibility of Kb.P2 use for cheese whey fermentation depends on a better
understanding of Lac-operon.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:localhost:123456789/10050 |
| Date | 25 March 1997 |
| Creators | Magalhães, Cláudia Helena de |
| Contributors | Araújo, Elza Fernandes de, Silva, Daison Olzany, Guimarães, Walter Vieira |
| Publisher | Universidade Federal de Viçosa |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFV, instname:Universidade Federal de Viçosa, instacron:UFV |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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