Orientador: Cintia Duarte de Freitas Milagre / Banca: Jean leandro dos Santos / Banca: Alvaro Takeo Omori / Resumo: O presente trabalho teve como principal objetivo es tudar a atividade catalítica de soroalbumina bovina (BSA) em reações formadoras de uma nova ligação C-C: Reações aldólica, de Henry e Morita-Baylis-Hillman (MBH). Em todos os casos a BSA atuou como catalisador, visto que quando as rea ções foram realizadas sem sua presença, não houve formação dos produtos desejados . Os rendimentos obtidos para as reações aldólica (37%), Henry (80%) e MBH ( 73%), variaram de bons a moderados e não foi observada enantiosseletividade para nenhuma das reações estudadas. As soroalbuminas são proteínas que forma m muita emulsão dificultando os processos downstream na separação dos produtos e materiais de partida. Visando minimizar este inconveniente, a BSA foi sub metida à imobilização em M- CLEA ( magnetic cross-linking enzyme aggregates ) utilizando nanopartículas magnéticas de óxido de ferro. Nestes casos, o bioca talisador pôde ser facilmente retirado do meio reacional com aplicação de um camp o magnético externo. Esta metodologia afetou diretamente no rendimento da rea ção de Henry, passando de 80% para 89%. Porém, para as outras reações a melho ria no rendimento não foi tão expressiva. A imobilização também não foi eficaz pa ra o aumento dos excessos enantioméricos. Até o momento para a reação de MBH com os substratos utilizados, não há relatos na literatura para a síntese do adut o desejado catalisado pela BSA. Sendo assim, optamos por realizar um planejamento f atorial completo dessa reação visando otimizar as condições reacionais bem como o s rendimentos. As variáveis estudadas foram: temperatura, concentração do bioca talisador e condição do biocatalisador (livre ou imobilizado). Os resultado s obtidos mostraram que a variável com maior influência na reação, é a concentração do biocatalisador. A conversão obtida passou de 30% para 40% utilizando 2,2... / Abstract: This work aimed to study the catalytic activity of bovine serum albumin (BSA) in reactions that form a new C-C bond: aldol reactions, Henry and Morita-Baylis-Hillman (MBH). In all cases BSA served as the catalyst, whe reas when the reactions were carried out without their presence there was no for mation of the desired products. The yields obtained for aldol reactions (37%), Henr y (80%) and MBH (73%), ranged from good to moderate enantioselectivity and was no t observed for any of the studied reactions. The serum albumins are proteins that for m the much emulsion difficulting downstream processes in separation of the products and starting materials. To minimize this inconvenience, the BSA was subjected to immobilization in M-CLEA (magnetic cross-linking enzyme aggregates) using ma gnetic nanoparticles of iron oxide. In these cases the biocatalyst could be easi ly removed from the reaction medium by applying an external magnetic field. This methodology directly affect the yield of the Henry reaction, from 80% to 89%. Howev er, for other reactions the improvement of yields was less pronounced. The immo bilization was also not effective for improving the enantiomeric excess. So far for the MBH reaction with the worked substrates, there are no reports in the lite rature for the synthesis of the desired adduct catalyzed by BSA. So we decided to s tudy a full factorial design of this reaction to optimize the reaction conditions a nd yields. The variables studied were: temperature, the biocatalyst concentration an d biocatalyst conditions (free and immobilized). The concentration of biocatalyst was the major factor with interference in all reactions. The conversion increased from 30% to 40% using 2.2 μ mol of BSA. Then we perform a study of catalyst concentration t o optimize this parameter. The conversion increased to 73% when they were used 3.7 μ mol immobilized biocatalyst. To evaluate the retention... / Mestre
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000866090 |
| Date | January 2016 |
| Creators | Santana, Ana Carolina de Toledo. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Química. |
| Publisher | Araraquara, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese, Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | text |
| Format | 111 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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