Return to search

Tools in biocatalysis : enzyme immobilisation on silica and synthesis of enantiopure amines

This thesis presents two techniques in the field of biocatalysis: An enzyme immobilisation method based on the His6-tag for attachment on modified silica oxide beads, and it’s employment in aqueous and organic medium for synthesis applications. The method functions as a one step extraction and immobilisation protocol. An equilibrium displacement system which enables complete conversion in reactions with ω-transaminases where isopropylamine is the donor, a route for synthesis of pharmaceutically interesting enantiopure amines. Biocatalysis is predicted to be a paramount technology for an environmentally sustainable chemical industry, to which every newly developed method represents a small but important step. The work done here is aimed to be a part of this development. / I denna avhandling presenteras två tekniker inom ämnet biokatalys: En metod för immobilisering av His6-enzym på modifierad kiseloxid, och användning av detta konstrukt för kemiska synteser i vatten och organiska lösningsmedel. Detta system fungerar även som en snabb extraherings- och immobiliseringsmetod. Ett jämviksförskjutningssystem som möjliggör fullständig omsätt-ning i reaktioner med ω-transaminaser där isopropylamin är amino-donator, en syntesväg för tillverkning av farmakologiskt intressanta kirala aminer. Biokatalys förutspås att bli en ovärderlig teknologi i en miljömässigt hållbar kemisk industri, i vilken varje ny metod är en liten men dock viktig del. Detta arbete är menat som en del i denna utveckling. / QC 20100519

Identiferoai:union.ndltd.org:UPSALLA1/oai:DiVA.org:kth-12936
Date January 2010
CreatorsEngelmark Cassimjee, Karim
PublisherKTH, Biokemi
Source SetsDiVA Archive at Upsalla University
LanguageEnglish
Detected LanguageSwedish
TypeLicentiate thesis, comprehensive summary, info:eu-repo/semantics/masterThesis, text
Formatapplication/pdf
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
RelationTrita-BIO-Report, 1654-2312 ; 2010:11

Page generated in 0.0019 seconds