Les métaux sont impliqués dans de nombreux processus biologiques essentiels pour le vivant. Ils interviennent au sein de métallo-enzymes sélectives et efficaces, qui catalysent des réactions chimiques dans des conditions douces. Les plus illustres sont les RiboNucléotide Réductases (RNR), essentiels à la synthèse de l'ADN, ou bien encore la Méthane MonoOxygènase (MMO) capable à partir du méthane de former le méthanol, molécule à fort potentiel énergétique. Ces métallo-enzymes fonctionnent au travers d'un site actif contenant deux fers. Récemment, un nouveau membre de cette famille a été isolé et présente un nouveau site actif hétérodinucléaire à fer et manganèse. Le potentiel chimique de ces enzymes commence juste a être caractérisé, mais les premières études suggèrent une réactivité semblable aux enzymes homodinucléaires à fer. Puisque le comportement de l'ion métallique dans les protéines n'est pas très différent de la chimie fondamentale du métal, l'étude de petits analogues synthétiques de site actif est particulièrement utile. Nous proposons la synthèse de complexes dinucléaires à Fe-Mn pour étudier la réactivité et les propriétés électroniques de ce nouveau site actif. Par une étude physicochimique approfondie et des études de réactivités, nous avons apporté une meilleure compréhension sur la réactivité de ce nouveau système enzymatique.
Identifer | oai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00632024 |
Date | 23 September 2011 |
Creators | Carboni, Michael |
Publisher | Université de Grenoble |
Source Sets | CCSD theses-EN-ligne, France |
Language | French |
Detected Language | French |
Type | PhD thesis |
Page generated in 0.0019 seconds