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Previous issue date: 2013-03-12 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES / This study aims to determine and analyze the three-dimensional structure in the lowest energy conformation of the peptide Cn-AMP1, isolated from green coconut water by 1H NMR. The determination of the 3D structure of the peptide under study was performed by homonuclear 2D 1H NMR experiments COSY, TOCSY and NOESY, using a 1 mM solution of the peptide Cn-AMP1 on Bruker AVANCE III 500 MHz (for 1H). The analysis of the correlation maps were made using the software NMRView, and the methodology adopted was the allocation sequence described by Wüthrich, where 200 structures were generated and selected the 20 lowest energy conformations to represent the overall three-dimensional structure Cn-AMP1 peptide. The peptide showed helical structure between residues Ser-1and Ala-6 in SDS- d25 micelles, 100 mM being structured randomly between residues Gln-7 and Met-9. However, under conditions of physiological pH, as in the absence of SDS micelles d25, the peptide showed no helix structure, predominating is randomly. / O presente trabalho tem como objetivo determinar e analisar a estrutura tridimensional em conformação de menor energia do peptídeo Cn-AMP1, isolado da água de coco verde por RMN de 1H. A determinação da estrutura 3D do peptídeo em estudo foi realizada através de experimentos de RMN de 1H homonuclear de COSY, TOCSY e NOESY, utilizando uma solução 1 mM do peptídeo Cn-AMP1, em espectrômetro BRUKER AVANCE III de 500 MHz, para o núcleo de hidrogênio. A análise dos mapas de correlação foram feitas usando o software NMRView, e a metodologia adotada foi a atribuição sequencial descrita por Wüthrich, onde foram geradas 200 estruturas e escolhidas as 20 conformações de menor energia global para representar a estrutura tridimensional do peptídeo Cn-AMP1. O peptídeo apresentou estruturação em hélice entre os resíduos Ser-1 e Ala-6, em micelas de SDS-d25, 100 mM, se estruturando randomicamente entre os resíduos Gln-7 e Met-9. No entanto, em condições de pH fisiológico, assim como na ausência de micelas de SDS-d25, o peptídeo não apresentou estrutura em hélice, prevalecendo a forma randômica.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.bc.ufg.br:tede/4413 |
| Date | 12 March 2013 |
| Creators | Santana, Mábio João |
| Contributors | Lião, Luciano Morais, Oliveira, Aline Lima de, Lião, Luciano Morais, Verly, Rodrigo Moreira, Franco, Octavio Luiz |
| Publisher | Universidade Federal de Goiás, Programa de Pós-graduação em Química (IQ), UFG, Brasil, Instituto de Química - IQ (RG) |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFG, instname:Universidade Federal de Goiás, instacron:UFG |
| Rights | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/, info:eu-repo/semantics/openAccess |
| Relation | 663693921325415158, 600, 600, 600, 600, 7826066743741197278, -6794069463227071484, 2075167498588264571 |
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