Un dérivé phosphorylé covalent stable de la Ca-ATPase du réticulum sarcoplasmique est obtenu à partir de la protéine modifiée par le FITC. Nous avons produit de façon reproductible, des cristaux de type tubulaire de ce dérivé phosphorylé cuvaient stable, à partir de vésicules de réticulum sarcoplasmique natives. Après un traitement d'image de clichés de cryomicroscopie électronique, nous avons calculé la première structure tridimensionnelle d'un dérivé phosphorylé covalent stable d'une ATPase de type P à 8À de résolution. La comparaison de cette nouvelle structure avec les autres structures existantes de la Ca-ATPase, suggère certaines modifications notamment au niveau ou positionnement des domaines cytoplasmiques. Des expériences de trypsinisation et de chromatographie sur une colonne agarose-Red120, ont permis d affiner ces observations. Les liens entre ces moditications structurales et le mécanisme de transport de calcium couplé à l'hydrolyse d ATP sont discutés.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00364640 |
| Date | 01 December 2003 |
| Creators | Delavoie, Franck |
| Publisher | Université Pierre et Marie Curie - Paris VI |
| Source Sets | CCSD theses-EN-ligne, France |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | PhD thesis |
Page generated in 0.0019 seconds