Son bien conocidas las interacciones que permiten la conformación de complejos Enzima-Sustrato como el que se estudia en el presente trabajo, sin embargo, a pesar de los diversos avances que se han hecho al respecto, todavía no se encuentra una técnica efectiva (pero sobre todo eficiente) para una caracterización global de esta interacción, lo que permitiría, por ejemplo, el desarrollo de inhibidores de la actividad específica de la Enzima, así como también un entendimiento más profundo de su acción catalizadora y de los mecanismos que regula.
Hoy en día, las técnicas utilizadas para el estudio de conformación tridimensional de macromoléculas biológicas, tales como Difracción de Rayos X (XRD) y Resonancia Magnética Nuclear (NMR), han evolucionado notablemente, y esto ha permitido contar con copiosa información accesible a toda la comunidad científica mundial a través de las bases de datos de proteínas (PDB), con acceso libre a través de internet. Asimismo, las técnicas de simulación computacional permiten un estudio detallado de la estructura microscópica y las propiedades dinámicas de estas macromoléculas, como también de su interacción con otras sustancias. Con este trasfondo es que se inicia un estudio de la interacción de una enzima (la albúmina humana en este caso) con su sustrato (el sustrato utilizado fue el ácido acetil salicílico), con el propósito de iniciar el desarrollo de un método más general de estudio de paisajes energéticos tridimensionales de la interacción enzima-sustrato. En el presente Trabajo de Diploma se describen los primeros pasos en pos de este objetivo.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:SEDICI/oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/2197 |
| Date | January 2008 |
| Creators | Álvarez, Hugo Ariel |
| Contributors | Grigera, José Raúl |
| Source Sets | Universidad Nacional de La Plata, Sedici |
| Language | Spanish |
| Detected Language | Spanish |
| Type | Tesis, Tesis de grado |
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