Euphorbia heterophylla (EPHHL) é uma importante planta daninha na agricultura
mundial, e a resistência aos herbicidas dificulta ainda mais o seu controle. Assim,
conhecer o nível de resistência, os seus mecanismos e a persistência destas
populações resistentes nas lavouras é fundamental para o estabelecimento de
estratégias de prevenção e manejo. Foram realizados experimentos, objetivando
estudar a resistência de EPHHL aos herbicidas inibidores da ALS e PROTOX nos
níveis bioquímico, de planta e populacional. O capítulo I objetivou confirmar a
ocorrência de resistência aos inibidores da ALS e determinar se existe resistência
cruzada aos herbicidas dos grupos químicos das imidazolinona, sulfoniluréia,
pirimidil-benzoato e sulfonanilida em biótipos de EPHHL com resistência múltipla
(ALS e PROTOX). O capítulo II objetivou confirmar a existência de novos biótipos de
EPHHL com resistência a PROTOX nos estados do Paraná e Rondônia e determinar
se existe resistência cruzada aos herbicidas dos grupos químicos difeniléteres,
ftalamida, triazolinona, oxadiazol e pirimidinedione. O capítulo III objetivou comparar a atividade da enzima ALS de biótipos com resistência múltipla com biótipo
suscetível, na ausência e na presença dos herbicidas inibidores enzimáticos imazapyr, imazethapyr e nicosulfuron. O capítulo IV objetivou caracterizar as atividades das enzimas peroxidase, catalase e superóxido dismutase, em biótipos de EPHHL suscetível e com resistência múltipla, pela aplicação de herbicidas inibidores da PROTOX. E o capítulo V objetivou identificar a persistência de populações resistentes aos inibidores da ALS de EPHHL em lavouras da região Sudoeste e Oeste do Paraná que apresentavam resistência em levantamento prévio e verificar a existência de resistência de EPHHL ao glifosato nestas lavouras. Os resultados destes capítulos confirmaram que os biótipos de EPHHL Bom Sucesso do Sul, Vitorino, Vilhena e Medianeira, com suspeita de resistência múltipla aos inibidores da ALS e PROTOX, apresentam a resistência aos herbicidas inibidores da ALS e da PROTOX e esta sendo cruzada aos 4 grupos químicos dos inibidores da ALS e aos 5 grupos químicos dos inibidores da PROTOX, testados. A resistência dos biótipos de EPHHL aos inibidores da ALS é atribuída à menor sensibilidade da enzima a estes herbicidas. A atividade das enzimas antioxidantes superóxido dismutase, peroxidase e catalase, para os biótipos resistentes e suscetível é dependente do herbicida e da dose utilizada e pode ser um dos mecanismos envolvidos na
resistência aos inibidores da PROTOX. Os biótipos de EPHHL resistentes aos herbicidas inibidores da ALS permanecem nas áreas mesmo após longo período de constatação da resistência. Plantas de EPHHL com resistência aos inibidores da PROTOX também permanecem nas áreas, no entanto em menor frequência. / Euphorbia heterophylla (EPHHL) is an important weed species in world agriculture
and its control becomes difficult due to herbicide resistance. To develop proper
EPHHL management strategies it is important to know the level and the mechanisms
of resistance and persistence of resistant populations in the fields. Experiments were
carried out to study the resistance of EPHHL to ALS and PROTOX inhibitors at
biochemical, plant and population levels. The objectives on chapter I are to confirm
the occurrence of resistance to ALS inhibitors and to determine whether there is
cross resistance to other chemical groups, such as imidazolinone, sulfonylurea,
pyrimidinyl (thio) benzoates and triazolopyrimidines in biotypes of EPHHL with
multiple resistance (ALS and PROTOX). The objectives on chapter II are to confirm
the existence of new EPHHL biotypes with resistance PROTOX in the states of
Paraná and Rondônia and to determine whether there is cross resistance to other
chemical group, such as diphenyl ethers, N-phenyl-phthalimide, triazolinone,
oxadiazole and pyrimidinedione. The objectives on chapter III are to evaluate the
activity of the ALS enzyme from biotypes with multiple resistance and to compare it to
the enzyme activity of susceptible population in the absence and in the presence of the herbicides imazapyr, imazethapyr and nicosulfuron. The objectives on chapter IV is to characterize the activity of several antioxidant enzymes, such as peroxidase, catalase and superoxide dismutase in EPHHL biotypes treated with PROTOXinhibiting herbicides. The objective on chapter V are to identify the persistence of EPHHL populations resistant to ALS inhibitors on fields from Southwest and Western Paraná that were resistant in a previous survey and check for resistance to
glyphosate in EPHHL these crops. The results support the hypothesis that EPHHL
biotypes from Bom Sucesso do Sul, Vitorino, Vilhena and Medianeira have multiple
resistance to ALS and PROTOX inhibitors. Four EPHHL biotypes are cross-resistant
to all ALS chemical groups and five populations are cross-resistant to the PROTOX
inhibitors tested. The resistance to ALS inhibitors on the EPHHL biotypes evaluated
is attributed to the lower sensitivity of the herbicide target enzyme. The activity of all antioxidant enzymes, both on the resistant and susceptible biotypes, is dependent of the herbicide and on the dose used and can be one of the mechanisms of resistance to PROTOX inhibitors. The biotypes of EPHHL resistant to ALS-inhibiting herbicides remain in the area even after long-term observation of resistance. The resistance to PROTOX inhibitors also remains in areas, but less frequently.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.utfpr.edu.br:1/858 |
| Date | 25 February 2014 |
| Creators | Xavier, Elouize |
| Contributors | Trezzi, Michelangelo Muzell, Vidal, Ribas Antonio |
| Publisher | Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Pato Branco, Programa de Pós-Graduação em Agronomia |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UTFPR, instname:Universidade Tecnológica Federal do Paraná, instacron:UTFPR |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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