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Previous issue date: 2003 / Lipase comercial de Mucor miehei foi imobilizada em diferentes suportes,
nylon, nylon-álcool polivinílico (nylon-PVA) e partículas de polisiloxano-álcool
polivinílico magnetizadas (POS-PVA) e testados em relação à atividade
hidrolítica. O sistema imobilizado que apresentou maior estabilidade
operacional, no caso, lipase-POS-PVA foi caracterizado em relação aos
parâmetros Km e Vmax aparentes, temperatura ótima e pH ótimo, usando ρ-
nitrofenil palmitato como substrato. A lipase imobilizada em POS-PVA
apresentou um Km aparente de 228,3μM e Vmax aparente de 36,06μmol.min-1
por miligrama de proteína, a 30oC e pH 8,0. A temperatura ótima e o pH ótimo
foram respectivamente 45oC e pH = 8,0. Houve uma retenção de 69,1% de
atividade após a imobilização, que permitiu o uso da enzima por um total de
sete ensaios. Lipase-POS-PVA também foi empregada na síntese de ésteres.
Os efeitos da razão molar ácido/álcool, da concentração de enzima imobilizada,
do tamanho da cadeia carbônica dos reagentes e da estrutura do álcool sobre
a formação de produto foram determinados. A síntese de butirato de butila foi
maximizada para substratos contendo ácido orgânico em excesso e uma
concentração de biocatalisador de 25mg/mL. A seletividade do biocatalisador
em relação ao tamanho da cadeia carbônica foi diferente considerando ácidos
orgânicos e álcoois. A maior concentração de produto foi obtida com ácidos
orgânicos com oito e dez carbonos, enquanto que o aumento no tamanho da
cadeia carbônica do álcool, de quatro para oito carbonos, provocou uma
redução na síntese. O maior rendimento foi determinado para a síntese de
caprilato de butila (12 carbonos). A síntese também foi influenciada pela
estrutura do álcool, com a atividade máxima ocorrendo para álcool primário
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1844 |
| Date | January 2003 |
| Creators | Maria Bruno, Laura |
| Contributors | Henrique Magalhães Melo, Eduardo |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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