ABSTRACT The application of pulsed electric fields (PEF) in food processing is a novel technique that requires careful study. An improved understanding of the effects of PEF treatments on structural modification, surface hydrophobicity, thermal properties and rheological properties of food proteins is needed for the application of this method to the improvement of functional properties of food proteins in food systems. Two main PEF parameters were studied: electric field intensity ranging from 12 to 25 kV cm-1, and number of pulses ranging from 10 to 120. PEF effects on the structural modification, surface hydrophobicity, thermal properties and rheological properties for selected food proteins were investigated using fluorescence spectroscopy and differential scanning calorimetry (DSC) along with rheological measurements. Whey protein isolate (WPI), soy protein isolate (SPI), soy milk and reconstituted skim milk were used in this study. The structural modification, surface hydrophobicity and thermal properties of WPI and SPI all changed with PEF treatments. The enthalpy of whey protein isolate decreased with PEF treatments. The apparent enthalpy and denaturation temperatures of WPI samples were modified by PEF treatments. The remaining native whey protein was about 56% by a PEF treatment of 20 kV cm-1 and 30 pulses. The intrinsic tryptophan fluorescence intensity and the extrinsic fluorescence intensity of whey protein and soy protein all increased with PEF treatments. The intrinsic tryptophan fluorescence of whey protein and soy protein appeared as a red shift of 2-6 nm. The extrinsic fluorescence of whey protein and soy protein appeared as a blue shift of 2-6 nm with / RÉSUMÉ L'utilisation de champs électriques pulsés (CEP) dans la transformation d'aliments est une technique de pointe qui nécessite des études approfondies. Une meilleure compréhension de l'effet de traitements CEP sur les modifications structurales, l'hydrophobicité en surface et les propriétés rhéologiques de protéines alimentaires est nécessaire à l'application de cette méthode pour l'amélioration des propriétés fonctionnelles de protéines alimentaires dans les systèmes alimentaires. Deux principaux paramètres CEP furent étudiés: l'intensité du champ électrique, variant de 12 à 25 kV cm-1, et le nombre de pulsions, variant de 10 to 120. L'effet de traitements CEP sur les modifications structurales, l'hydrophobicité en surface et les propriétés rhéologiques de certaines protéines alimentaires furent étudiés par spectroscopie fluorescente et analyse calorimétrique à compensation de puissance (ACCP) et diverses techniques rhéologiques Un isolat de protéine lactosérique (IPL), un isolat de protéine de fève soja (IPFS), du lait de soja et du lait écrémé reconstitué servirent dans cette étude. La modification structurale, l'hydrophobicité en surface et les propriétés thermiques de l'IPL et de l'IPFS furent modifiées par les traitements CEP. L'enthalpie Un isolat de protéine lactosérique (IPL) a diminué avec les traitements CEP. L'enthalpie apparente et les températures de dénaturations des échantillons de IPL ont été modifié après les traitements. La lactalbumine indigène restante était environ de 56% après un traitement de PEF de 20 kV cm-1 et 30 pulsions. Ces traitements augmentèrent à la fois la fluorescen
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LACETR/oai:collectionscanada.gc.ca:QMM.32611 |
| Date | January 2009 |
| Creators | Xiang, Bob |
| Contributors | Michael O Ngadi (Supervisor) |
| Publisher | McGill University |
| Source Sets | Library and Archives Canada ETDs Repository / Centre d'archives des thèses électroniques de Bibliothèque et Archives Canada |
| Language | English |
| Detected Language | French |
| Type | Electronic Thesis or Dissertation |
| Format | application/pdf |
| Coverage | Doctor of Philosophy (Department of Bioresource Engineering) |
| Rights | All items in eScholarship@McGill are protected by copyright with all rights reserved unless otherwise indicated. |
| Relation | Electronically-submitted theses. |
Page generated in 0.0018 seconds