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Avaliação do valor diagnóstico e prognóstico do carboidrato L-fucose e das fucosiltransferases 3 e 6 em tumores prostáticos humano

Submitted by Caroline Falcao (caroline.rfalcao@ufpe.br) on 2017-04-04T19:33:58Z
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Previous issue date: 2012 / Câncer é um conjunto de alterações celulares, que leva a uma divisão celular sem controle, podendo invadir tecidos adjacentes através da circulação sanguínea e do sistema linfático. O Câncer de Próstata (CP) é o segundo tumor mais comum entre a população masculina, e é considerado o câncer da terceira idade. A carcinogênese é um mecanismo complexo no qual ocorre mudanças na expressão de proteínas e glicoconjugados. Glicosilação é mediada por glicosiltransferases, enzimas que tem função de inserir resíduos de carboidratos específicos, e é um dos mais importantes processos biológicos pós-tradução de modificações na estrutura final e função de lipídios e proteínas. As fucosiltransferases (FUT) participam da transferência de resíduos de L-fucose, um sacarídeo associado ao câncer e a processos inflamatórios, da GDP-L-fucose. Neste estudo objetivou-se avaliar a expressão dos genes FUT3 e FUT6 através da Imunohistoquímica em Adenocarcinoma Prostático e Hiperplasia Prostática Benigna correlacionando com o padrão de expressão de L-fucose empregando a histoquímica com as lectinas UEA-I (Ulex europaeus) e LTA (Lotus tetragonolobus). As enzimas FUT3 e FUT6 apresentaram-se com uma alta expressão tanto no Adenocarcinoma Prostático como na Hiperplasia Benigna Prostática, principalmente a FUT 6. Os resultados da histoquímica com lectinas mostraram uma baixa distribuição/accessibilidade de L-fucose.
Sugere-se que, as enzimas FUT3 e FUT6 possam representar potenciais biomarcadores para avaliar alterações benignas e malignas prostáticas refletindo uma variação no perfil de L-fucose nestes tumores que podem estar associados às suas características biológicas. / Cancer is a set of cellular changes, leading to uncontrolled cell division that may
invade surrounding tissues via bloodstream and lymphatic system. Prostate
Cancer (PC) is the second most common tumor in men and is considered the
cancer of the elderly. Carcinogenesis is a complex mechanism in which
changes occur in the expression of proteins and glycoconjugates where
glycosylation plays key roles since modulates the carbohydrate moieties in
glycoconjugates being one of the most important biological processes of posttranslational
modifications in the final structure and function of lipids and
proteins. Fucosyltransferases (FUTs) are enzymes that catalyze the transfer of
the L-fucose residues, a saccharide which has been linked to cancer and
inflammation features, from GDP-Fuc. This study the objective to evaluate the
expression of genes FUT 3 and FUT 6 by immunohistochemistry in Prostatic
Adenocarcinoma and Benign Prostatic Hyperplasia and to correlates with the
expression pattern of L-fucose using lectin histochemistry with UEA-I (Ulex
europaeus) and LTA (Lotus tetragonolobus). FUT3 and FUT6 showed a high
expression in both prostatic tissues, especially FUT6. The results of lectin
histochemistry showed a low distribution/accessibility of L-fucose residues. It is
suggested that FUT3 and FUT6 may represent potential biomarkers to evaluate
benign and malignant alterations in prostate reflecting a variation in the profile
of L-fucose residues in these tumors which can be associated to their biological
features.

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/18485
Date January 2012
CreatorsVASCONCELOS, Juliana Lúcia de Albuquerque
ContributorsBELTRÃO, Eduardo Isidoro Carneiro
PublisherUniversidade Federal de Pernambuco, Programa de Pos Graduacao em Inovacao Terapeutica, UFPE, Brasil
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguageBreton
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Sourcereponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE
RightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil, http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/, info:eu-repo/semantics/openAccess

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