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Previous issue date: 2017-12-05 / FAPERO - Fundação Rondônia de Amparo ao Desenvolvimento das Ações Científicas e Tecnológicas e à Pesquisa do Estado de Rondônia / BjcuL is a type C lectin that depends on calcium ions to develop its biological activities. This
protein is composed of two identical subunits that constitute the homodimer molecular
structure. BjcuL has specificity for carbohydrate binding through its CDR region and exhibits
hemagglutinating activity, inhibits proliferation of tumor cells, as well as the formation of
bacterial biofilms. The purpose of this study was to investigate the effect of BjcuL under the
human T lymphocyte mediated immune response and its different subpopulations. Results
showed that BjcuL is not toxic to PBMCs and also does not exert mitogenic activity on these
cells at concentrations of 5 and 10 μg/mL which can be regulated by the reactive oxygen
species (ROS). The data evidenced that T lymphocytes are the cells responsible for ROS
production induced by BjcuL, which contributes to the non-mitogenic activity for this lectin.
BjcuL-FITC interacted with monocytes, B lymphocytes, Natural Killer cells and with
subpopulations of T lymphocytes. The result of this interaction was the cellular activation that
induced the production of pro-inflammatory cytokines such as IL-6 and TNF-α, and antiinflammatory
cytokine such as IL-10. In addition, the data showed that the cells responsible
for TNF-α production are mainly Natural Killer cells and monocytes, whereas IL-10 is
produced by CD4+ T cells and Treg lymphocytes when stimulated by BjcuL. The cytokine
profile produced by the cells when stimulated by this lectin allows us to confirm that BjcuL
develops immunomodulatory activity. The results obtained may serve as a basis for the
development of new drugs of clinical interest and as tools for biotechnological prospecting. / A BjcuL é uma lectina do tipo C que depende de íons cálcio para desenvolver suas atividades
biológicas. Essa proteína é composta por duas subunidades idênticas que constituem a
estrutura molecular de homodímero. A BjcuL tem especificidade para ligação a carboidratos
por meio de sua região CDR, apresenta atividade hemaglutinante, inibe a proliferação de
células tumorais, e a formação de biofilmes bacterianos. O objetivo deste estudo foi investigar
os efeitos da BjcuL sob a resposta imunológica mediada por linfócitos T humanos e suas
diferentes subpopulações. Os resultados mostraram que a BjcuL não é tóxica para os PBMCs
e também não exerce atividade mitogênica sobre essas células, nas concentrações de 5 e 10
μg/mL, os quais podem ser regulados pela produção de espécies reativas do oxigênio (EROS).
Os dados evidenciaram que os linfócitos T são as células responsáveis pela produção de
EROS induzidas por BjcuL, contribuindo para a atividade não mitogênica dessa lectina. A
BjcuL acoplada ao FITC interagiu com monócitos, linfócitos B, células Natural Killer e
também com subpopulações de linfócitos T. O resultado dessa interação foi a ativação celular
que induziu a produção de citocinas pró-inflamatórias como IL-6 e TNF-α, e antiinflamatórias
como IL-10. Além disso, os dados mostraram que as células responsáveis pela
produção de TNF-α são as células Natural Killer e os monócitos. A IL-10 é produzida pelas
células T CD4+ e pelos linfócitos Treg, quando estimuladas pela BjcuL. O perfil de citocinas
produzidas pelas células quando estimuladas por essa lectina permite afirmar que a BjcuL
desenvolve atividade imunomoduladora. Os resultados obtidos poderão servir de base para o
desenvolvimento de novos farmacos com interesse clínico e como ferramentas de prospecção
biotecnológica.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:http://localhost:tede/6297 |
| Date | 05 December 2017 |
| Creators | Pires, Weverson Luciano, 69-99917-3886 |
| Contributors | ppgbiotec@ufam.edu.br, Zuliani, Juliana Pavan, Soares, Andreimar Martins, Ferreira, Gabriel Eduardo Melim, Silva, João Santana da, Pereira, Soraya Santos |
| Publisher | Universidade Federal do Amazonas, Programa de Pós-graduação em Biodiversidade e Biotecnologia da Amazônia Legal - BIONORTE, UFAM, Brasil, Instituto de Ciências Biológicas |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFAM, instname:Universidade Federal do Amazonas, instacron:UFAM |
| Rights | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/, info:eu-repo/semantics/embargoedAccess |
| Relation | 461231695918095045, 500 |
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