Orientador: Eleni Gomes / Banca: Cristiane Sanchez Farinas / Banca: George Jackson Moraes Rocha / Banca: Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez / Banca: João Cláudio Thoméo / Resumo: A adsorção não-produtiva das celulases e β-glicosidases à lignina tem sido consideradaum fator limitante da hidrólise do material lignocelulósico. Esse trabalho avaliou ainteração entre celulases e β-glicosidases dos coquetéis comerciais de Trichodermareesei (Cellic Ctec2) e Aspergillus niger (Novo 188) com preparações de ligninaisoladas por hidrólise enzimática (LDHE) e hidrólise ácida (LDHA) do bagaço de canapré-tratado hidrotermicamente. Também foi selecionada uma β-glicosidase tolerante àinibição pela glicose a partir da coleção de fungos de trabalho do Laboratório deBioquímica e Microbiologia Ibilce/Unesp e o efeito da LDHE e dos compostosfenólicos derivados do pré-tratamento hidrotérmico sobre a mesma foram avaliados. ALDHA apresentou maior capacidade de adsorção das enzimas do que LDHE. A 45°Ctodas as enzimas de T. reesei se ligaram a LDHE e a LDHA. As atividades residuais deendoglucanase, β-glicosidase e exoglucanase no sobrenante após a incubação com aLDHE foi de 28, 45 e 63%. Exoglucanase e β-glicosidase foram completamenteadsorvidas a LDHA enquanto que a endoglucanase manteve 14% da atividade. A β-glicosidase de A.niger foi menos afetada mantendo 94 e 48% da atividade na presençade LDHE e LDHA. A β-glicosidase de A. niger purificada apresentou 89 e apenas 2%de atividade no sobrenadante quando incubada com LDHE e LDHA, contra 100 e 95%de atividade da enzima presente no coquetel. A diminuição da temperatura para 30°Cprovocou a... / Abstract: Non-productive adsorption of cellulase and beta-glucosidase enzymes onto lignin isshown to be a limiting factor to enzymatic hydrolysis of lignocellulosic. This studyevaluated the interaction of cellulases and beta-glucosidase from Trichoderma reesei(Cellic Ctec2) and Aspergillus niger (Novo 188) commercial cocktail with ligninpreparations isolated from liquid hot water sugarcane bagasse by enzymatic (LDHE)and acid hydrolysis (LDHA). Furthermore, a glucose tolerant β-glucosidase wasselected from the collection of working fungi of Laboratório de Bioquímica eMicrobiologia (Ibilce/Unesp), effect of LDHE and liquid hot water pretreatment-derivedphenolic compounds were evaluated. LDHA had higher adsorption capacity on enzymesthan LDHE. At 45°C T. reesei enzymes bound to both LDHE and LDHA.Endoglucanase, beta-glucosidase and exoglucanase remained activities in thesupernatant after incubation with LDHE were 28, 45 e 63%. Exoglucanase and betaglucosidasewere completely adsorbed onto LDHA while endoglucanase activityremained in the supernatant was 14%. A. niger beta-glucosidase was less adsorptionthan enzymes from T. reesei, it maintained 94 and 48% of the activity in the presence ofLDHA and LDHE. Purified beta-glucosidase from A. niger showed 89 and only 2%activity in the supernatant after incubation with LDHE LDHA, while beta-glucosidasefrom enzymatic cocktail showed 100 and 95% of the enzyme activity. The decrease oftemperature to 30°C decreased ... / Doutor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000872047 |
| Date | January 2016 |
| Creators | Zanchetta, Ariane. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas. |
| Publisher | São José do Rio Preto, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese, Portuguese, Texto em português; resumos em português e inglês |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | text |
| Format | 111 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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