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Estudos da obtenção de esteres por lipase de Rhizopus sp LB-FEA-14

Orientador: Glaucia M. Pastore / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-24T22:11:50Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1999 / Resumo: Ésteres de ácidos graxos tem larga aplicação como emulsificantes em alimentos, cosméticos e produtos farmacêuticos. Além do seu efeito conservante, os ésteres podem ser utilizados como aromatizantes naturais na indústria alimentícia. Lipases são enzimas pertencentes a classe das Hidrolases que atua em ésteres de ácidos graxos e glicerol na interface óleo-água em um sistema insolúvel ou heterogêneo. Esta característica peculiar se deve ao fato de serem solúveis em água e atuarem em substratos insolúveis em água. O objetivo deste estudo foi verificar as condições ótimas de produção de ésteres em meio reacional aquoso e em solvente orgânico por lipase microbiana. Neste trabalho, foram selecionadas lipases de diferentes microrganismos para produção de ésteres. A lipase de Rhizopus sp FEA-LB-14 foi a enzima mais ativa para a produção de ésteres. As condições ideais para produção de ésteres de sacarose e ácido oléico foram com relação molar de 0,05mol/L:0,05mol/L, respectivamente em tampão acetato O,05M pH 5,6 à 40°C por um período de 96h, usando 4g/L de enzima bruta de Rhizopus sp. A mesma enzima mostrou melhor atividade para a produção de Butil Laurato, em solvente orgânico, frente a outros substratos. As condições ótimas de reação foram: relação molar de butanol e ácido láurico de 1: 1, em hexano, à temperatura de 50°C por 2 horas. A reação de esterificação entre glicerol e diferentes ácidos graxos foi examinada e verificou-se que a enzima esterifica o ácido láurico e glicerol com maior rendimento, produzindo mono, di e triglicerídeos / Abstract: Fatty acid esters are widely applied as emulsifiers in food, cosmetics and pharmaceutical products. Besides their activity in inhibiting microbial growth, these esters can be used as natural flavouring in the food industry. Lipases are enzymes classified as Hidrolases, that act on fatty acid esters and glycerol, at the oil - water in interface, insoluble or heterogeneous systems. This special characteristic is due to its solubility in water and its action on water insoluble substrates. The objective of this work was to verify the optimum conditions for ester production by microbial lipase in an aqueous system and in an organic solvent. In this work, lipases from different microorganisms were selected for ester production. Rhizopus sp. FEA-LB-14 lipase was the most active enzyme found for the production of esters. For oleic acid esters of sucrose, the best conditions for production were obtained with a sucrose: oleic acid molar ratio of: 0.05 Mol/L: 0.05 Mol/L in 0.05 M acetate buffer pH 5.6 at 40°C for 96 hours, using 4g/L Rhizopus sp crude enzyme. Butyllaurate ester was the product with the highest yield, obtained by a lipase catalysed esterification of different fatty acids and alcohol. The optimum reaction conditions were: 1: 1 molar ratio of butanol and lauric acid in hexane at 50° C for 2 hours. The esterification reaction between glycerol and different fatty acid was examined. It was verified that the enzyme gives the greatest yields by esterifying lauric acid and glycerol, producing, monoglyceride, diglyceride and triglyceride / Mestrado / Mestre em Ciência de Alimentos

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/256689
Date24 July 2018
CreatorsVieira, Maricy Machado Cavalca
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Pastore, Glaucia Maria, 1953-, Pastore, Glaucia M., Menezes, Hilary Castle de, Park, Young Kun, Gonçalves, Lireny Guaraldo
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguageEnglish
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format99f. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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