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Previous issue date: 2013-02-28 / FACEPE / O organismo animal apresenta-se composto por diversas proteínas fibrosas, sendo o colágeno a que ocorre em maior quantidade equivalendo a 30% do conteúdo proteico total do animal. Bovinos e suínos são os organismos animais que apresentam a maior quantidade proporcional de colágeno na pele e ossos, porém devido ao risco de transmissão de zoonoses como Encefalopatia Espongiforme Bovina (EEB), Encefalopatia Espongiforme Transmissível (EET) e a Febre Aftosa (FA), torna-se necessário buscar fontes alternativas dessa proteína tais como os organismos aquáticos. Os peixes devido a sua disponibilidade e baixo risco de transmitir doenças são bastante relatados em recentes estudos científicos. No presente trabalho objetivou-se extrair e caracterizar parcialmente o colágeno obtido a partir das escamas do peixe cioba (Lutjanus analis), e investigar a possibilidade da utilização deste subproduto da indústria pesqueira como fonte alternativa ao colágeno mamífero. Colágeno ácido solúvel (ASC) e pepsino solúvel (PSC) tipo I foram extraídos com rendimentos de 3,85% e 6,15% (peso seco), respectivamente, obtendo um rendimento total da extração de 10%. A SDS-PAGE (7,5%) das amostras de colágeno (ASC e PSC) apresentaram duas cadeias α1 e uma cadeia α2, além de cadeias β. O colágeno PSC foi solúvel na faixa de pH 2 – 6, apresentando máxima solubilidade relativa no pH 3, enquanto que o colágeno ASC foi solúvel na faixa de pH de 1 – 6, apresentando máxima solubilidade relativa no pH 1. Ambos colágenos foram solúveis na faixa de concentração de NaCl de 0-4% (p/v). A temperatura máxima de transição (Tmax) obtida para as amostras de ASC e PSC (respectivamente) foi 76°C e 77°C. O espectro de absorção de raios ultravioleta (UV) ocorreu na mesma faixa para ambos, sendo 236nm e 239nm os pontos de maior absorção para ASC e PSC respectivamente. Os resultados obtidos neste trabalho indicam a possibilidade do uso de escamas da cioba como fonte de biomoléculas com grande potencial de aplicação biotecnológica e industrial. / The animal organism presents composed of several fibrous proteins, being collagen that which occurs in larger amount corresponding to 30% of the total protein content of the animal body. Bovine and porcine are the animals with the greatest proportional amount of collagen in the skin and bones, but due to the risk of transmitting diseases such as Bovine Spongiform Encephalopathy (BSE), Transmissible Spongiform Encephalopathy (TSE) and Foot and Mouth Disease (FMD) it becomes necessary to find alternative sources of this protein such as marine animals. Fishes due to its availability and low risk of transmitting disease are fairly reported in recent scientific studies. The present work aimed to extract and partially characterize the collagen obtained from fish scales of mutton snapper (Lutjanus analis) and investigate the possibility of using this fisheries by-product as an alternative source to mammal collagen. Type I acid soluble (ASC) and pepsin soluble (PSC) collagen were extracted with yields of 3.85% and 6.15% (dry weight), respectively, with a total yield extraction of 10%. Electrophoresis (SDS-PAGE) pattern showed that both ASC and PSC consisted of two α1 and one α2 chains, well as β chains. The collagen PSC was soluble in the pH range 2 – 6, with maximum relative solubility at pH 3, while collagen ASC was soluble in the pH range 1 – 6, with maximum relative solubility at pH 1. Both collagens were soluble in the range of NaCl concentration 0 – 4% (w/v). The maximal transition temperatures (Tmax) for ASC and PSC were 76°C and 83°C, respectively. Both collagen samples had the same range of absorption of ultraviolet (UV) spectrum, being 236nm and 239nm which points to greater absorption of ASC and PSC respectively. The results obtained in this study indicate the possibility of using mutton snapper scales as a source of biomolecules with great potential for biotechnological and industrial application.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/27498 |
| Date | 28 February 2013 |
| Creators | NERI, Robson Coelho de Araujo |
| Contributors | http://lattes.cnpq.br/2205151409139871, BEZERRA, Ranilson de Souza, CARVALHO JUNIOR, Luiz Bezerra de |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco, Programa de Pos Graduacao em Bioquimica e Fisiologia, UFPE, Brasil |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil, http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/, info:eu-repo/semantics/openAccess |
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