CAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior / Herbicides inhibitors of the enzyme acetohydroxyacid synthase (AHAS) present
high efficiency in the inhibitory activity with low doses of application and low toxicity for
man and the environment. However, several weeds are getting resistence to some classes
of herbicides, mainly in the case of AHAS group. Therefore, a proper computational
planning of new bioactive compounds is crucial area to model new herbicides. In this
study, the enzyme-herbicide interactions were analyzed from the analogous derivated of
the pyrimidinylsalicylates group (PSA) which are AHAS inhibitors using quantum-
mechanical and molecular docking calculations. The molecular properties obtained after
running computer calculation shown that the volume and molecular area can make
influence on the inhibition capacity of the ligand, neverthenless, the substituent group has
more influence on this parameter. Electronical properties from the HOMO orbitals can
certanly make influence on the biological activity due its electron donor capability. The
binding free energies of the ligand on the enzyme after docking calculation ranged from -
1.88 to 4.50 kcal mol-
1
, whereas, H, CH3, COCH3 , OH, NO2 and NH2 had the best
scored binding energies as substituent groups. Those favorable binding free energies can
be justified by the intermolecular interactions between PSAs ligands and AHAS active site
residues. In terms of effiency, hydrogen bonds formation can be explained by carboxylate
group from the ligands and ARG-377 group from AHAS. / Os herbicidas inibidores da enzima acetohidroxiácido sintase (AHAS) apresentam
alta eficiência na atividade inibitória com baixas doses de aplicação com baixa toxicidade
para o homem e o meio ambiente. No entanto, várias ervas daninhas estão obtendo
resistência a algumas classes de herbicidas, principalmente no caso do grupo AHAS.
Portanto, um planejamento computacional adequado de novos compostos bioativos é área
crucial para modelar novos herbicidas. Neste estudo, as interações enzima-herbicida foram
analisadas a partir do derivado análogo do grupo pirimidinilsalicilato (PSA) que são
inibidores de AHAS usando cálculos mecânicoquânticos e de docking molecular. As
propriedades moleculares obtidas mostraram que o volume e a área molecular podem
influenciar a capacidade de inibição do ligante, mesmo que o grupo substituinte tenha mais
influência sobre este parâmetro. As propriedades eletrônicas dos orbitais HOMO podem
certamente influenciar a atividade biológica devido à sua capacidade de doação de
elétrons. As energias livres de ligação do ligante na enzima após o cálculo de docking
variaram de -1,88 a - 4,50 kcal mol-
1
, enquanto que H, CH3, COCH3, OH, NO2 e NH2
apresentaram as melhores energias de ligação pontuadas como grupos substituintes. Estas
energias livres de ligação favoráveis podem ser justificadas pelas interações
intermoleculares entre ligantes de PSAs e resíduos de sítio ativo de AHAS. Em termos de
eficiência, a formação de ligações de hidrogênio pode ser explicada pelo grupo carboxilato
partir dos ligantes e do grupo ARG-377 de AHAS. / Dissertação (Mestrado)
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/urn:repox.ist.utl.pt:RI_UFU:oai:repositorio.ufu.br:123456789/20546 |
| Date | 31 March 2017 |
| Creators | Silva, Viviane Aparecida |
| Contributors | Franca, Eduardo de Faria, Guilardi, Silvana, Oliveira, Osmair Vital de |
| Publisher | Universidade Federal de Uberlândia, Programa de Pós-graduação em Química, Brasil |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFU, instname:Universidade Federal de Uberlândia, instacron:UFU |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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