Return to search

Κλωνοποίηση και χαρακτηρισμός της λεκτίνης MBL στην ιριδίζουσα πέστροφα / Molecural cloning and characterization of mannose-binding lectin in rainbow trout

Η λεκτίνη ΜΒL συμμετέχει στην φυσική ανοσία, αφ΄ενός σαν ενεργοποιητής του συστήματος του συμπληρώματος και αφ΄ετέρου σαν οψωνίνη που προσδένεται σε συγκεκριμένες υδατανθρακικές δομές των μικροοργανισμών. Οι λεκτίνες τύπου C, είναι ασβέστιο εξαρτώμενες και φέρουν περιοχή δέσμευσης σε υδατάνθρακες (CRD). Προκειμενου να διασαφηνιστεί περαιτέρω η εξελικτική πορεία της λεκτινικής οδού του συμπληρώματος, απομονώθηκαν, κλωνοποιήθηκαν και χαρακτηρίστηκαν δύο ισομορφές της λεκτίνης ΜBL, οι ΜΒL1 και MBL2, στην ιριδίζουσα πέστροφα (Oncorhynchus mykiss). Οι συναγώμενες αμινοξικές αλληλουχίες των MBL1 και ΜΒL2 είναι 185 και 186 αμινοξέα, αντίστοιχα, παρουσιάζουν μεταξύ τους ταυτοσημία της τάξης του 83% ενώ εμφανίζουν το υψηλότερο σκορ ταυτοσημίας, 43% και 41% αντίστοιχα με τους τελεόστεους ιχθύες Αtlantic salmon και zebrafish. Το σκορ ταυτοσημίας των πρωτεϊνών της πέστροφας με τις αντίστοιχες πρωτεΐνες των πτηνών και των θηλαστικών κυμαίνεται μεταξύ 28 και 32%. Επιπλέον,οι περιοχές CRD των πρωτεϊνών αυτών χαρακτηρίζονται από την ύπαρξη του δομικού μοτίβου EPN που σχετίζεται με την εξειδίκευση της δέσμευσης ως προς την μαννόζη. Τα αποτελέσματα έδειξαν επίσης πως τα μόρια MBL1 και ΜBL2, εκφράζονται, σε επίπεδο mRNA, στο ήπαρ και στον σπλήνα της πέστροφας, αντίστοιχα. / Mannose-binding lectin(MBL) participates in the innate immune system as an activator of the complement system and as an opsonin after binding to certain carbohydrate structures on microorganisms. C-type lectins are all Ca2+ -dependent and they share a tightly folded carbohydrate recognition domain (CRD). In order to stydy the evolution of the complement lectin pathway, we report the isolation and characterization of two mannose-binding lectin isoforms, MBL1 and MBL2, in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). The deduced amino acid sequences of trout MBL1 and MBL2 are 185 and 186aa, respectively, presenting 83% identity to each other. These proteins exhibit the highest identity score 43 and 41% with the atlantic salmon and zebrafish counterparts. The identity with the bird and mammalian MBLs ranges from 28 to 32%. The trout MBL molecules contain in the CRD domain the EPN motif of mannose-binding C-type lectins, which is important for mannose specificity. Trout MBL1 and MBL2 are expressed exclusively in liver and spleen, respectively.

Identiferoai:union.ndltd.org:upatras.gr/oai:nemertes:10889/449
Date29 June 2007
CreatorsΝικολακοπούλου, Κωνσταντίνα
ContributorsΖαρκάδης, Ιωάννης, Nikolakopoulou, Konstantina, Ζαρκάδης, Ιωάννης, Δραΐνας, Διονύσιος, Λυγερού, Ζωή
Source SetsUniversity of Patras
Languagegr
Detected LanguageGreek
RelationΗ ΒΥΠ διαθέτει αντίτυπο της διατριβής σε έντυπη μορφή στο βιβλιοστάσιο διδακτορικών διατριβών που βρίσκεται στο ισόγειο του κτιρίου της.

Page generated in 0.0021 seconds