Orientador: Aureluce Demonte / Banca: Rosiane Gomes Silva Oliveira / Banca: Thais Milena de Souza Bezerra / Banca: Tais Maia Bauab / Banca: Juliana Cristina Bassan / Resumo: A homologia entre as características estruturais, sequenciais e funcionais da β- conglicinina da soja em relação a outras vicilinas de leguminosas e a ação de seus peptídeos bioativos nos estimulou a investigar a atividade da globulina vicilina (8S) do feijão mungo verde como composto funcional. Objetivo: isolar e caracterizar a globulina 8S do feijão mungo verde e verificar a ação hipocolesterolêmica e antimicrobiana de seus hidrolisados em testes in vitro. Método: a proteína majoritária 8S do feijão mungo verde foi extraída a partir do método de isolamento, em seguida foi parcialmente purificada por cromatografia de permeação molecular, determinada sua massa molecular a partir da eluição em Coluna Sephadex G-200 e suas subunidades foram caracterizadas por SDS Page. A proteína purificada foi submetida à hidrólise enzimática sequencial com pepsina-pancreatina e o hidrolisado obtido caracterizado por permeação molecular e SDS Tricina. Diferentes frações provenientes da eluição do hidrolisado em Sephadex G-25 foram testadas quanto à inibição da HMG CoAr (3 - Hidróxi - 3 - metilglutaril - CoA redutase) e de microrganismos (Escherichia coli ATCC 25922, Staphylococcus aureus ATCC 25923 e Helicobacter pylori ATCC 43504). Resultados: A 8S do feijão mungo verde é composta por polipeptídeos de 26, 29, 48 e 61 kDa e sua massa molecular é de 158,23±10 kDa, características condizentes com as vicilinas de outras leguminosas. As frações obtidas da eluição do hidrolisado em Sepahadex G-25... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: The homology between the structural and functional characteristics of sequential β- conglycinin soy compared to other legume vicilin and the action of their bioactive peptides stimulated us to investigate the activity of globulin vicilin (8S) mung beans as functional compound. Objective: isolate and characterize the 8S globulin mung beans and check the hypocholesterolemic and antimicrobial activities their hydrolysates in in vitro tests. Method: The major protein 8S mung bean is extracted from the isolation method, then was partially purified by molecular permeation chromatography, its molecular weight determined from the elution Sephadex G- 200 and its subunits were characterized by SDSPAGE. The purified protein was subjected to sequential enzymatic hydrolysis with pepsin-pancreatin and the hydrolyzate characterized by molecular permeation and Tricine SDS. Different fractions from the hydrolyzate eluted on Sephadex G-25 were tested for inhibition of HMG CoAr (3 - hydroxy - 3 - methylglutaryl - CoA reductase) and microorganisms (Escherichia coli ATCC 25922, Staphylococcus aureus ATCC 25923, and Helicobacter pylori ATCC 43504). Results: 8S mung bean is comprised of polypeptides of 26, 29, 48 and 61 kDa and its molecular weight is 158.23 ± 10 kDa, consistent with the characteristics vicilins from other legumes. The fractions obtained from the elution hydrolyzate in Sepahadex G-25 (10, 12, 14, 22 and 32) demonstrated significant in vitro inhibition of HMG-CoAr enzyme activity compared with the recognized hypocholesterolemic action drug (pravastatin), suggesting involvement of these peptide fractions in inhibiting an important step in cholesterol synthesis. The hydrolyzate obtained from sequential hydrolysis with pepsin-pancreatin presented antimicrobial activity against the tested microorganisms, particularly against H. pylori, is a promising advance in... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000875898 |
| Date | January 2016 |
| Creators | Amaral, Ana Lúcia da Silva. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Faculdade de Ciências Farmacêuticas. |
| Publisher | Araraquara, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | text |
| Format | 85 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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