Nous avons étudié une enzyme de Bacillus subtilis, YdiB, de fonction inconnue. Le gène, spécifiquement procaryote et décrit comme essentiel chez plusieurs espèces, fait de YdiB une cible de choix pour une future recherche d'antibiotiques. <br />Nous avons construit une souche délétée de ydiB dont la croissance est fortement réduite. Une faible activité ATPase a été mesurée, néanmoins spécifique de YdiB puisque la mutation d'un résidu conservé dans son site actif abolit quasiment toute l'activité. Différentes techniques ont révélé que YdiB était capable de former des oligomères, et des résultats similaires ont été observés pour YjeE, son homologue chez E. coli. L'addition de sels favorise le déplacement de l'équilibre vers le monomère, qui est plus actif que les multimères. Les formes dimériques ont été détectées par « cross-link » in vivo. Enfin, une recherche des partenaires cellulaires de YdiB suggère un rôle de la protéine lors d'une réponse à un stress, ou une interaction avec le ribosome.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00203404 |
| Date | 17 October 2007 |
| Creators | Karst, Johanna |
| Source Sets | CCSD theses-EN-ligne, France |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | PhD thesis |
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