Orientador: Johnny Rizzieri Olivieri / Banca: Yvone Primerando Mascarenhas / Banca: Luis Fernando Delboni / Banca: Sandra Helena Pulcinelli / Banca: Walter Filgueira de Azevedo Júnior / Resumo: O espalhamento de raios X a baixos ângulos foi utilizado para obter informações sobre a estrutura terciária e quaternária de várias proteínas das quais, também, foram verificadas a ocorrência de mudanças conformacionais induzidas por variação de pH e adição de ligantes. A técnica de SAXS integrada a programas de modelagem, como MODELLER e GRAMM, demonstrou ter grande utilidade para a seleção de modelos de proteínas de estruturas desconhecidas e mesmo para a construção de complexos. A combinação dessas técnicas também ajudou a obter informações importantes que auxiliaram na compreensão do comportamento em solução de algumas proteínas, podendo contribuir no desenvolvimento de fármacos para o tratamento de determinadas doenças. Nessa linha, entre outros resultados importantes, podem ser destacados os de duas enzimas analisadas: a PNP humana, da qual ficou comprovado que a estrutura cristalina trimérica é conservada em solução; e a EPSP Sintase de M. tuberculosis, que passa de um estado mais aberto para outro mais fechado na presença de fosfato. / Abstract: Small angle X-ray scattering has been used to get information on the tertiary and quaternary structure of different proteins including induced conformational changes due to pH variation and ligand addition. An integration between SAXS techniques and modeling programs like MODELLER and GRAMM, proved to be very useful for models selection of protein with unknown structures and also for building up protein complexes. Combining SAXS techniques and modeling programs allowed us to get information on the behavior of several proteins in solution what may be used as a new tool in drug development. With this purpose two enzymes have been studied: human PNP, for which we proved that the trimmeric crystalline structure is conserved in solution, and for M. tuberculosis EPSP Sintase, which changes from an open state to another more closed due to the presence of phosphate ions. / Doutor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000209152 |
| Date | January 2003 |
| Creators | Santos, Giovanni César dos. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas. |
| Publisher | São José do Rio Preto : [s.n.], |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | text |
| Format | 153 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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