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Previous issue date: 2014-02-28 / CAPEs / Carcaças e vísceras constituem um importante resíduo de processamento de peixes, podendo
representar cerca de 70% do peso corporal da tilápia (Oreochromis niloticus). Esse material é
uma fonte de biomoléculas, dentre elas proteínas e proteases, com propriedades interessantes
para processos biotecnológicos como a produção de hidrolisado proteico de peixe (HPP). O
objetivo do primeiro estudo foi avaliar o uso de resíduos do processamento de tilápia para
produzir HPP. Assim, três condições de produção foram avaliadas: duas utilizando hidrolise
enzimática com enzimas extraídas do intestino da tilápia em diferentes concentrações (HPP100,
100 mg de tecido/mL e HPP600, 600 mg de tecido/mL) e o terceiro utilizando 0.5% (v/v) de
Alcalase (HPPcom), uma enzima comercial. Os extratos experimentais revelaram a presença de
proteases totaias, tripsina, quimotripsina e leucinoaminopeptidase. O teor de proteínas,
aminoácidos e ácidos graxos foram calculados em matéria seca. Depois de 4 horas de reação,
o grau de hidrolise máximo (GH) do HPPcom, HPP100, HPP600 foram 34.73 ± 1.44%, 29.21 ±
0.79%, e 41.66 ± 1.33%, respectivamente. O perfil eletroforetico demonstrou bandas de 190 a
20 kDa (HPP100), 54 kDa (HPPcom) e 53 a 20 kDa (HPP600). O resultados dos teores proteicos
foram, 584.8 g/kg, 492.3 g/kg, e 508.2 g/kg para HPPcom, HPP100, e HPP600, respectivamente.
Metionina e lisina foram identificados em níveis de 32.0 e 77.0 g/kg (HPPcom), 31.0 e 64.0
g/kg (HPP100), e 33.0 e 69.0 g/kg (HPP600), respectivamente. O conteúdo de ácidos graxos
polisanturados do HPPcom, HPP100 e HPP600 foram 101.0 g/kg, 138.0 g/kg e 70 g/kg,
respectivamente, com predominância do ácido linoleico (C18:2n-6). O valor do IAAI foi de
1066.07, 688.4 e 738.51 no HPPcom, HPP100 e HPP600, respectivamente. A composição de
aminoácidos, perfil lipídico e escore químico sugerem que todos os HPPs testados podem ser
empregados como fonte proteica em dietas para organismos aquáticos. O segundo estudo
comparou a eficiência de enzimas do intestino de tilápia (200 mg de tecido/mL) bruto e
parcialmente purificados por precipitação salina (0 – 80%, v/v) e etanólica (0-30%, v/v), (30 –
70%, v/v) com duas enzimas comerciais Alcalase 0.5% (v/v) e Flavourzyme 0.5% (v/v) na
hidrolise da carcaça da tilápia. O extrato enzimático semi-purificado com (NH4)2SO4 mostrou
rendimento de 62.6% (ativ. esp. de 9.3 U/mg de tecido) e com etanol um rendimento de
42.6% (ativ. esp. de 37.0 U/mg de tecido) e 68.4% (33.9 U/mg de tecido). Após 4 horas de
reação o HPPEC(200) mostrou maior GH (37.8%), seguidos por HPPA (35.3%), HPPET (33.2%),
HPPAS (24.6%) e HPPF (18.5%). O perfil eletroforético demosntrou que o peso molecular dos
HPPs variaram entre 116.25 a 29.05 KDa. O extrato bruto e os extratos semi-purificados
foram mais eficientes na hidrolise da carcaça de tilápia que a enzima comercial Flavourzime.
O terceiro estudo testou os efeitos da esterilização térmica, acidificação e irradiação na
conservação de HPP. Foram realizadas análises físico-quimicas (TBARS, pH, composição
centesimal), microbiológicas (mesófilos, piscicrófilos e microorganismos específicos) e
sensorial (coloração) durante 60 dias. As análises mostraram que os HPPs possuem alto teor
proteico e lipídico e são susceptíveis a mudanças de pH, oxidação lipídica e descoloração. A
partir do décimo dia de estocagem todos os HPPs tiveram teores de TBARS aumentados e
sofreram descoloração. O conteúdo proteico e lipídico foi alterado, mas não comprometeu o
valor nutricional dos HPPs. A esterilização térmica com adição de ácidos e esterlização por
irradiação foram eficientes na à eliminação dos microorganismos garantindo a segurança do
produto por 60 dias de armazenamento. No quarto trabalho obteve-se uma patente referente à
separação da parte lipídica da proteica do hidrolisado proteico de peixe a partir da irradiação. / Fish viscera and carcasses represent about 70% of body weight of tilapia (Oreochromis
nilotic), and are known sources of biomolecules such as protein and proteases. These enzymes
can be employed in various biotechnological processes, e.g. preparation of fish protein
hydrolysates. In this way, the aims of the first study were to evaluate the use of processing
waste from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) as a source of protein and proteases to
produce FPH. Three FPH production conditions were evaluated: two conditions used
autolysis with enzymes extracted from the tilapia intestine at different concentrations (FPH100,
100 mg of tissue/mL and FPH600, 600 mg of tissue/mL) and the third used 0.5% (v/v)
Alcalase (FPHcom), a commercial protease preparation. The experimentais extracts showed
total proteolytic activities, trypsin, chymotrypsin, and leucine aminopeptidase activities
proteases. Protein, amino acids and fatty acids content were calculated as DM basis. After a 4-
h reaction, maximum hydrolysis percentages (DH) from FPHcom, FPH100, and FPH600 systems
were 34.73 ± 1.44%, 29.21 ± 0.79%, and 41.66 ± 1.33%, respectively. The protein content in
the resulting FPS were 584.8 g/kg, 492.3 g/kg, and 508.2 g/kg for FPHcom, FPH100, and
FPH600, respectively. Methionine and lysine were found at levels of 32.0 and 77.0 g/kg
(FPHcom), 31.0 and 64.0 g/kg (FPH100), and 33.0 and 69.0 g/kg (FPH600), respectively.
Polyunsaturated fatty acid contents of FPHcom, FPH100, and FPH600 were 101.0 g/kg, 138.0
g/kg, and 70 g/kg, respectively, with a predominance of linoleic acid (C18:2n-6). IAAI
reached a value of 1066.07 in FPHcom, 688.4 in FPH100 and 738.51 in FPH600. Amino acid
composition, lipid profile, and amino acid score suggested that all of the experimental FPHs
could be employed as a protein source in diets for aquatic organisms and other farmed
animals. The second study compared the efficiency of the enzymes from tilapia intestine (200
mg tissue/mL) crude and partially purified by salting-in (0 - 80% v/v) and ethanol (0-30%,
v/v), (30 - 70% v/v) with two commercial enzymes Alcalase 0.5% (v/v) and 0.5%
Flavourzyme (v/v) hydrolysis of the carcass tilapia. The partial purified enzyme extract with
(NH4)2SO4 showed a yield of 62.6% (act. esp. of 9.3 U/mg of tissue) and ethanol a yield of
42.6% (act. esp. of 37.0 U/mg tissue ) and 68.4% (33.9 U/mg tissue). After 4 hours the
reaction, FPHEC (200) showed a higher DH (37.8%), followed by FPHA (35.3%), FPHET
(33.2%), FHPAS (24.6%) and FPHF (18.5%). The electrophoretic profile of FPHs showed
molecular weight ranged from 116.25 to 29.05 kDa. The crude extract and partial purified
extracts were more effective in the hydrolysis of tilapia carcasses than commercial enzyme
Flavourzime. The third study tested the effects of heat sterilization, irradiation and
acidification in the conservation of FPH. They were carried out physical-chemical analysis
(TBARS, pH, chemical composition), microbiological (mesophilic, piscicrophilic and specific
microorganisms) and sensorial (color) for 60 days. Analyzes have shown that FPHs have high
protein and lipid content and FPHs are susceptible to changes in pH, lipid oxidation and
discoloration. From the 10th day of storage all FPH had increased TBARS levels and
discoloration. The protein and lipid content has changed, but did not compromise the
nutritional value of FPHs. Heat treatment with citric acid and gamma irradiation were
effective in the removal of microorganisms pathogenic securing of the product for 60 days of
storage. In the fourth work we obtained a patent for the separation of the lipid portion of the
protein fish protein hydrolyzate from the irradiation.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/17182 |
| Date | 28 February 2014 |
| Creators | SILVA, Juliett de Fátima Xavier da |
| Contributors | http://lattes.cnpq.br/2205151409139871, BEZERRA, Ranilson de Souza |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco, Programa de Pos Graduacao em Ciencias Biologicas, UFPE, Brasil |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Breton |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil, http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/, info:eu-repo/semantics/openAccess |
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