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Análise de impurezas de formas farmacêuticas sólidas por MALDI Mass Spectrometry Imaging (MALDI-MSI) / Analysis of impurities in solid dosage form by MALDI Mass Spectrometry Imaging (MALDI-MSI)

Orientador: Rodrigo Ramos Catharino / Texto em português e inglês / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciências Médicas / Made available in DSpace on 2018-08-25T05:33:49Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2014 / Resumo: Atualmente, as doenças cardiovasculares constituem uma das primeiras causas de mortes no Brasil e no mundo. Neste cenário, as estatinas constituem uma notável classe de medicamentos redutores de colesterol e têm sido associadas com uma expressiva diminuição da morbidade e mortalidade cardiovascular para pacientes em prevenção primária ou secundária da doença coronariana. Elas agem inibindo competitivamente a enzima HMG-CoA redutase, através da afinidade destes fármacos pelo sítio ativo da enzima. Esta enzima é responsável por catalisar a conversão do substrato HMG-CoA em mevalonato, um dos precursores do colesterol. A crescente necessidade e busca por medicamentos cada vez mais efetivos traz a preocupação na segurança destes produtos para seus usuários. Neste sentido, o conhecimento das impurezas e produtos de degradação torna-se necessário para garantir sua qualidade. Uma técnica muito utilizada para análises de impurezas e degradantes é a espectrometria de massas, pois é uma técnica sensível e seletiva e permite elucidar as estruturas químicas presentes na formulação do medicamento. Sendo assim, amostras de Atorvastatina cálcica foram analisadas pela técnica de espectrometria de massas por imagem (MALDI-MSI), permitindo a quantificação de impurezas do medicamento através da imagem da distribuição dessa impureza no comprimido. Dessa forma, é possível minimizar o preparo de amostra e obter um melhor conhecimento da formulação / Abstract: Currently, cardiovascular diseases constitute one of the first causes of deaths in Brazil and in the world. In this scenario, the statins are a notable class of medicines and cholesterol reducers have been associated with a significant reduction in cardiovascular morbidity and mortality for patients in primary or secondary prevention of coronary heart disease. They act by inhibiting competitively the enzyme HMG-CoA reductase, through the affinity of these drugs by the active site of the enzyme. This enzyme is responsible for catalyzing the conversion of HMG-CoA to mevalonate substrate, one of the precursors of cholesterol. The growing need and search for increasingly effective drugs brings the concern on the safety of these drugs for their users. In this sense, the knowledge of the impurities and degradation products becomes necessary to ensure their quality. A widely used technique for analysis of impurities and degrading is mass spectrometry, because it is a sensitive and selective technique and allows elucidating the chemical structures of the present formulation of the medicinal product. Thus, samples of Atorvastatin calcium were analyzed by the technique of mass spectrometry imaging (MALDI-MSI), which allows the quantification of impurities from the medicine through the image of the distribution of impurity in the tablet. That way, it is possible minimize sample preparation and get a better understanding of the formulation / Mestrado / Ciencias Biomedicas / Mestra em Ciências Médicas

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/312437
Date25 August 2018
CreatorsRodrigues, Lívia Riberti, 1988-
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Catharino, Rodrigo Ramos, 1977-, Machado, Daisy, Garlipp, Celia Regina
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Ciências Médicas, Programa de Pós-Graduação em Ciências Médicas
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguageMultilíngua, poreng
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format55 p. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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