En se basant sur les modèles de liaison de certaines hormones peptidiques à leur récepteur, nous avons suggéré que ces hormones pourraient être modifiées avec un cargo protéique fonctionnel. Nous avons généré des ligands biotechnologiques pour les récepteurs B₁ et B₂ de la bradykinine (B₁R et B₂R; BK) et pour le récepteur PTH₁R de la parathormone (PTH). Pour le récepteur PTH₁R, nous avons créé une protéine recombinante formée du tériparatide (PTH(1-34)) fusionné par son extrémité C-terminale à la protéine fluorescente verte (GFP). Pour le récepteur B₂R, la GFP a été fusionnée à l’extrémité N-terminale de la maximakinine (un analogue de la BK). Pour le récepteur B₁R, nous avons testé 7 protéines de fusion afin d’en identifier une avec une affinité d’ordre nanomolaire. Cette protéine, EGFP-S4P1, est basée sur la Lys-des-Arg⁹BK fusionné par son extrémité N-terminale à un spacer formé d’un dimère d’asparagine-glycine (NG)n lié à la GFP.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/25847 |
| Date | 23 April 2018 |
| Creators | Charest-Morin, Xavier |
| Contributors | Marceau, François |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | 1 ressource en ligne (xiii, 90 pages), application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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