La laccase est une enzyme ayant une faible spécificité qui peut dégrader de nombreux contaminants présents dans l'environnement. Son utilisation dans des procédés de bioremédiation est donc appelée à augmenter dans les années à venir. Il est donc important d'améliorer le potentiel d'utilisation de cette enzyme en la rendant réutilisable et plus stable qu'à l'état naturel. Plusieurs techniques d'immobilisation/insolubilisation sont déjà disponibles mais la plupart utilisent un agent toxique pour plusieurs espèces. Cette étude cherche donc à remplacer ce produit toxique par un agent biodégradable, le chitosane, ayant peu d'effets sur l'environnement dans la formation d'agrégats d'enzymes réticulés [ cross-linked enzyme aggregates (CLEAs)]. Les conditions de formation de ces biocatalyseurs ont été optimisées dans le but d'obtenir un produit actif et stable. Ces CLEAs ont également été caractérisées en termes de capacité catalytiques [i.e. catalytique], de stabilité thermique et face aux dénaturants chimiques ainsi qu'en terme de dimensions.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:usherbrooke.ca/oai:savoirs.usherbrooke.ca:11143/1633 |
| Date | January 2011 |
| Creators | Arsenault, Alexandre |
| Contributors | Cabana, Hubert, Jones, J. Peter |
| Publisher | Université de Sherbrooke |
| Source Sets | Université de Sherbrooke |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | Mémoire |
| Rights | © Alexandre Arsenault |
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