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Etude in vivo de la fonction de la Protochlorophyllide Oxydoreductase A chez Arabidopsis thaliana

Si les gymnospermes, les mousses, ou encore les algues vertes sont capables de verdir à l'obscurité, ce n'est pas le cas des angiospermes. Chez ces derniers, la voie de biosynthèse de la chlorophylle est bloquée au niveau de la pénultième étape qui correspond à la réduction de la protochlorophyllide en chlorophyllide. Cette réaction est catalysée par la NADPH : protochlorophyllide oxydoréductase (POR) dont l'activité est strictement dépendante de la lumière. Chez Arabidopsis thaliana, trois isoformes, PORA, PORB et PORC, ont été identifiées. Nous avons décidé d'étudier de façon systématique l'expression de ces gènes au cours du développement d'Arabidopsis thaliana. Nos résultats confirment que l'expression des gènes POR est soumise à un contrôle par la lumière. Alors que les protéines PORA et PORB sont principalement exprimées à l'obscurité, PORB et PORC sont les formes majoritaires dans les tissus photosynthétiques à la lumière. Cependant un taux faible mais non nul de transcrit PORA ainsi que de la protéine correspondante a été détecté à la lumière au cours du développement de la plante. Cette donnée pose donc la question du rôle éventuel de la protéine PORA au delà de la skotomorphogenèse.Nous avons entrepris la caractérisation de mutants porA, le rôle de cette protéine n'ayant été déduit qu'à partir d'études indirectes jusqu'à ce jour. Un allèle nul a été identifié qui présente un phénotype complexe. Nous avons cherché à caractériser les anomalies photosynthétiques dont il est l'objet. Par ailleurs, nous avons construit un double mutant porA porB. Son étude parallèlement à celle du simple mutant porA, nous a permis de confirmer la redondance fonctionnelle des protéines PORA et PORB dans l'établissement des corps prolamellaires des cotylédons de la plante étiolée. Ces études suggèrent également un rôle photoprotecteur pour la protéine PORA.

Identiferoai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00256027
Date15 November 2007
CreatorsBolling, Laurence
Source SetsCCSD theses-EN-ligne, France
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
TypePhD thesis

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