A glicação é uma reação não enzimática que ocorre entre proteínas e açúcares redutores e, é responsável pela formação de adultos e de ligações cruzadas entre proteínas, como por exemplo: a pentosidina, produto final de glicação avançada que se acumula em vários tecidos ao longo do tempo. A glicação é deletéria para o organismo e está associada a modificações estruturais em proteínas e alterações de suas funções específicas, tais como: atividade enzimática, capacidade de ligação e tempo de vida de proteínas, além de ser responsável pela produção de espécies reativas de oxigênio (EROS). O mecanismo de formação da pentosidina envolve reações oxidativas e, uma das estratégias para minimizá-Ia é o aumento da atividade antioxidante nos tecidos. A pariparoba (Pothomorphe umbellata (L.) Miq) demonstrou atividade antioxidante in vitro e in vivo quando aplicada sobre a pele. Essa atividade foi atribuída ao 4-nerolidilcatecol (4-NC), que se mostrou 10 vezes mais potente que o α-tocoferol. Os extratos de pariparoba também inibiram a lipoperoxidação espontânea da pele em camundongos sem pelo. Neste trabalho empregou-se o modelo de glicação de albumina de soro bovino (BSA) frente à D-ribose, com avaliação da fluorescência produzida pela pentosidina formada na reação. Avaliou-se igualmente a atividade do 4-NC em diferentes concentrações sobre a reação de glicação da BSA em presença de D-ribose após 24 horas, empregando-se a aminoguanidina como controle positivo. Nas condições experimentais o 4-NC não foi capaz de inibir a reação de glicação, ao contrário da aminoguanidina. Foi também utilizado modelo para avaliação da propriedade contrátil de fibroblastos em matriz tridimensional de gel de colágeno, glicado e não glicado com D-ribose. O 4-NC na concentração de 100 µM permitiu a manutenção da propriedade contrátil de fibroblastos em gel colágeno glicado. Estudos de glicação em maiores períodos de tempo devem ser realizados visando a confirmar a possível atividade anti-glicação deste composto. / Glycation is a non enzymatic reaction which occurs between proteins and reductor sugars, responsible for the formation of adducts and crosslinkers between proteins, such as, pentosidine, an advanced glycation end-product (AGE) which accumulates in many tissues during aging. AGEs accumulation is deleterious to the body and is associated with structural modifications in proteins and imbalance in their specific functions, such as: enzymatic activity, binding capacity, protein turnover and also responsible for the production of reactive oxygen species (ROS). The mechanism of pentosidine formation involves oxidative reactions. One of the strategies to reduce pentosidine formation is by increasing antioxidant activity in tissues. Pariparoba (Pothomorphe umbellata (L.) Miq. has showed antioxidant activity in vitro and in vivo when applied on the skin. This activity was attributed to 4-nerolydilcatechol (4-NC), which is 10 times more potent than α-tocopherol. Extracts of Pariparoba also inhibited the spontaneous lipid peroxidation in the skin of hairless mice. In this work, the bovine serum albumin (BSA) model for glycation with D-ribose, evaluated by pentosidine fluorescence spectroscopy was employed. The activity of 4¬NC was evaluated in different concentrations in this model after 24 hours. Aminoguanidine was used as positive control. In this experimental condition, 4-NC was not capable to inhibit the BSA glycation. We also evaluated the contractile properties of fibroblasts on tridimensional matriz of collagen gel glycated or not with D-ribose. 4-NC (100 µM) was able to keep the contractile capacity of fibroblasts in glycated collagen. Studies of glycation in longer periods of time should be made in order to further evaluate the possible anti-glycation activity of this compound.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:teses.usp.br:tde-16102017-120504 |
| Date | 07 November 2007 |
| Creators | Mary Sanae Nakamura |
| Contributors | Silvia Berlanga de Moraes Barros, Pio Colepicolo, Iolanda Midea Cuccovia |
| Publisher | Universidade de São Paulo, Fármaco e Medicamentos, USP, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP, instname:Universidade de São Paulo, instacron:USP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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