Orientador: Sergio Roberto Peres Line / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-26T20:11:41Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2000 / Resumo: O esmalte dental é um tecido epitelial altamente mineralizado, que recobre os dentes dos vertebrados. Em contraste com os tecidos mineralizados conjuntivos, os cristais no esmalte não são depositados sobre uma matriz rica em colágeno, mas crescem concomitantemente à remoção da maioria das proteínas da matriz do esmalte, as quais são gradualmente degradadas durante a mineralização. Existem múltiplas evidências para um papel importante das proteases presentes na matriz do esmalte nesta degradação. A inibição da atividade de proteases presentes no esmalte poderia comprometer a perfeita mineralização do esmalte. Neste trabalho testou-se in vítro o efeito de flúor e de alguns metais na atividade de proteases presentes na matriz do esmalte. Três ensaios foram utilizados: um ensaio de ativídade enzimática usando um substrato colori métrico (azocaseína), um ensaio de degradação de proteínas estruturais do esmalte e zimografia. Os resultados mostraram que o flúor (625 uM to 10 mM) não exibe efeito inibitório sobre a atividade das proteases, o que é um dado relevante para a discussão dos possíveis mecanismos patogênicos da fluorose dentária. Os resultados da inibição com alguns metais revelaram que zinco, cádmio e chumbo têm um efeito inibitório em concentrações de até 110 uM. Estes últimos resultados são interessantes à medida em que se sabe que estes metais são incorporados ao esmalte durante o desenvolvimento em concentrações que refletem a exposição durante a formação dos tecidos dentais, e, ainda, porque existe uma associação ainda não explicada entre aumento de cárie e exposição a metais pesados, particularmente cádmio e chumbo / Abstract: Dental enamel is a highly mineralized epithelial tissue found on mammalian teeth. In contrast to the connective mineralized tissues, enamel crystallites are not deposited onto a collagenous matrix, but grow concomitantly with the removal of most of the enamel matrix proteins, which are gradually degraded during mineralization. There are many evidences indicating that enamel resident proteinases play an important role in the degradation of proteins. Inhibition of enamel matrix proteinases could impair normal enamel mineralization In this work, we investigated the effect of fluoride and some metais on the activity of enamel matrix proteinases in vitro using a colorimetric assay (azocasein), an enamel protein degradation assay and zymography. The results showe that fluoride (625 uM to 10 mM) does not have an inhibitory effect on proteinase activity. This is a relevant finding conceming possible pathogenic mechanisms underlying dental fluorosis. The results of the inhibition by some metais revealed that zinc, cadmium and lead cause inhibition at concentrations as lowas 110 uM. These results are interesting due to the fact that dental tissues are known to harbor these metais in concentrations related to the exposure at the time of dental tis sues formation, and, furthermore, because there is an unexplained link between increased caries prevalence and exposure to heavy metais, particularly cadmium and lead / Doutorado / Biologia Celular / Doutor em Biologia Celular e Estrutural
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/317955 |
| Date | 14 July 2000 |
| Creators | Gerlach, Raquel Fernanda |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Line, Sergio Roberto Peres, 1963-, Vidal, Benedicto de Campos, Carvalho, Hernandes Faustino de, Veiga, Silvio Sanches, Oliveira, Paulo Tambasco de |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Estrutural |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | 64f. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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