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Estudos de interação do timerosal com albumina do soro bovino (BSA) simulando condições fisiológicas e empregando técnicas espectroscópicas: mecanismo e perfil de fibrilação protéica / Studies of thimerosal interection with bovine serum albumina (BSA) simulating physiological conditions and employing spectroscopic techniques: mechanism and profile of protein fibrilation

Interaction between bovine serum albumin (BSA) and thimerosal (TM), organic mercury compound, was investigated by spectroscopic methods. The results, by molecular fluorescence, show that the interaction takes place by static quenching with electrostatic forces spontaneously (ΔG = - 4.40 kJ mol-1 at 30°C). The binding constant (Kb) was 3.24 ± 0.01x103 L mol-1 (30°C) is considered a moderate interaction. Fluorescence in three dimensions revealed that TM causes structural involving the the polypeptide chain BSA changes in the polarity of the tryptophan and tyrosine residues confirmed by circular dichroism (CD) showed an increase in α-helix content after interaction with TM. In addition, the TM decreases the surface hydrophobicity of the protein. Bilirubin was used as a marker for the subdomain IB, confirming that TM interacts in this region of the protein. The study of the interaction mechanism proposed that TM is reacted with BSA through the free cysteine residue, forming the adduct BSA-HgEt release of thiosalicylic acid (ATS), which interacts with amino acids with side chain positive. Besides, it was seen that TM accelerates the protein fibrillation kinetics by 42%, with a possible indication of the toxicity of this compound in biological systems. / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior / A interação entre albumina do soro bovino (BSA) e timerosal (TM), composto orgânico de mercúrio, foi investigada utilizando métodos espectroscópicos. Os resultados, por fluorescência molecular, evidenciam que a interação acontece por quenching estático através de forças eletrostáticas de forma espontânea (ΔG = - 4,40 kJ mol-1 a 30ºC). A constante de ligação (Kb) foi de 3,24 ± 0,01x103 L mol-1 (30ºC) sendo considerada uma interação moderada. A fluorescência em três dimensões revelou que TM causa mudanças estruturais envolvendo a cadeia polipeptídica da BSA assim como altera a polaridade dos resíduos de triptofano e tirosina, confirmada por dicroísmo circular (DC) que evidenciou aumento no conteúdo de α-hélice após interação com TM. Além disto, TM diminui a hidrofobicidade superficial da proteína. Bilirrubina foi utilizada como marcador para o subdomínio IB, confirmando que TM interage nesta região da proteína. O estudo do mecanismo de interação propôs que TM reage com BSA através do resíduo de cisteína livre, formando o aduto BSA-HgEt com liberação de ácido tiosalicílico (ATS), que interage com os aminoácidos com cadeia lateral positiva. Por fim, foi visto que TM acelera a cinética de fibrilação proteica em 42%, sendo um possível indício da toxicidade deste composto em sistemas biológicos.

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.repositorio.ufal.br:riufal/2566
Date24 February 2017
CreatorsSantos, João César Nascimento
ContributorsSantos, Josué Carinhanha Caldas, http://lattes.cnpq.br/3735618604163061, Lopez, Ana Maria Queijeiro, http://lattes.cnpq.br/4034568781881997, Cardoso, Sílvia Helena, http://lattes.cnpq.br/8742458765678524
PublisherUniversidade Federal de Alagoas, Brasil, Programa de Pós-Graduação em Química e Biotecnologia, UFAL
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Sourcereponame:Repositório Institucional da UFAL, instname:Universidade Federal de Alagoas, instacron:UFAL
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
Relationbitstream:http://www.repositorio.ufal.br:8080/bitstream/riufal/2566/2/license.txt, bitstream:http://www.repositorio.ufal.br:8080/bitstream/riufal/2566/1/Estudos+de+intera%C3%A7%C3%A3o+do+timerosal+com+albumina+do+soro+bovino+%28BSA%29+simulando+condi%C3%A7%C3%B5es+fisiol%C3%B3gicas+e+empregando+t%C3%A9cnicas+espectrosc%C3%B3picas+-+mecanismo+e+perfil+de+fibrila%C3%A7%C3%A3o+proteica.pdf

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