SILVA, Helton Colares da. Caracterização estrutural e biológica das lectinas de sementes de Parkia biglobosa (Jacq.) Benth e Vatairea guianensis Aublet.. 2013. 137 f. Tese (Doutorado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza-CE, 2013. / Submitted by Eric Santiago (erichhcl@gmail.com) on 2016-07-20T12:51:25Z
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Previous issue date: 2013 / Lectins are defined as structurally heterogeneous proteins of non-immune origin, possessing at least one non-catalytic domain by which they reversibly bind to specific mono- or oligosaccharides. By deciphering the codes present in the glycan structure, lectins are attracting increasing interest in biotechnology. The most studied group of carbohydrate-binding proteins consists of lectins purified from species of the Leguminosae family. Among the studies of the lectins from Leguminosae. many are focused on members of the Papilionoideae subfamily, while investigations of lectins of the other two subfamilies, Caesalpinioideae and Mimosoideae, are scarce. Even within the subfamily Papilionoideae, the vast majority of studies focus on lectins from Phaseoleae and Vicieae tribes, while the other tribes of this subfamily are still poorly explored. In this context, this work describes the structural and biological characterization of two new lectins purified from seeds of Parkia biglobosa (Mimosoideae subfamily, tribe Parkiae) and Vatairea guianensis Aublet (subfamily Papilionoideae, tribe Dalbergieae). P. biglobosa seeds (subfamily Mimosoidae) possess mannose/glucose-specific lectin (PBL) that was purified by affinity chromatography on a Sephadex G-100 column. PBL is composed by a single nonglycosylated polypeptide chain of three tandemly arranged jacalin-related domains and showed important antinociceptive activity associated to the inhibition of inflammatory process. PBL was crystallized and the data produced in the X-ray diffraction experiments will enable the future resolution three-dimensional structure of this protein. With respect to the N-acetyl-D-galactosamine/D-galactose specific lectin present in the V. guianensis seeds (VGL) was demonstrated that this protein presents high similarity in primary structure to other lectins from evolutionarily related plants, such as VML and lectins belonging to the Sophoreae tribe. VGL exhibits vasorelaxant activity in contracted rat aortas, an effect that is strictly dependent on the endothelium and involves NO and the lectin domain. / Lectinas são proteínas que contém pelo menos um domínio não catalítico que se liga reversivelmente a mono ou oligossacarídeos específicos. Por serem capazes de “decifrar os glicocódigos” codificados na estrutura dos glicoconjugados, as lectinas são moléculas que possuem um grande potencial biotecnológico e despertam um grande interesse científico. As Lectinas de Leguminosas representam o grupo mais bem estudado, contudo a maioria dos estudos de lectinas de leguminosas tem envolvido membros da subfamília Papilionoideae, enquanto que investigações de lectinas de outras duas subfamílias, Caesalpinoideae e Mimosoideae, são escassas. Mesmo dentro da subfamília Papilionoideae, a grande maioria dos estudos com lectinas se concentram em membros da tribo Phaseoleae, prinicpalmente das subtribos Diocleinae e Vicieae, enquanto que as outras tribos desta subfamília ainda são pouco exploradas. Neste contexto, o presente trabalho descreve a caracterização estrutural e biológica das de duas novas lectinas purificadas de sementes de Parkia biglobosa (Subfamília Mimosoideae, tribo Parkiae) e Vatairea guianensis Aublet (Subfamília Papilionoideae, tribo Dalbergieae). Sementes de P. biglobosa possuem uma lectina (PBL) específica para manose/glicose que foi eficientemente purificada por cromatografia de afinidade em gel de Sephadex G-100. PBL é composta por uma cadeia polipeptídica única, não glicosilada e composta por três domínios relacionados a jacalina organizados em sequência. A lectina exibe atividade antiinflamatória que está associada à inibição da migração de leucócitos e uma atividade antiniciceptiva que pode estar associada à inibição da dor inflamatória. PBL foi cristalizada e os dados produzidos nos experimentos de difração do cristal por raios X possibilitarão a futura resolução da estrutura tridimensional desta proteína. Com relação a lectina específica para N-acetil-D-galactosamina/D-galactose presente nas sementes de V. guianensis (VGL) foi evidenciado que esta exibe similaridade de estrutura primária com outras lectinas isoladas de espécies de plantas taxonomicamente relacionadas, tais como lectinas isoladas da tribo Sophoreae e a lectina VML, com a qual VGL compartilha o mesmo processamento pós- traducional. Além disso, ficou evidente que VGL exibe um efeito vasorrelaxante in vitro em aortas de ratos, sendo que este efeito é dependente da presença de endotélio, envolve a participação do óxido nítrico e é mediado pelo sítio de ligação a carboidratos da lectina.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.repositorio.ufc.br:riufc/18877 |
| Date | January 2013 |
| Creators | Silva, Helton Colares da |
| Contributors | Cavada, Benildo Sousa |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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