SILVA, Suzete Roberta da. Estrutura primária e análise do potencial biotecnológico de uma lectina da alga marinha vermelha Amansia multifida J.V. lamouroux. 2016. 89 f. Tese (Doutorado em Engenharia de Pesca)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. / Submitted by Anderson Silva Pereira (anderson.pereiraaa@gmail.com) on 2017-01-05T20:58:37Z
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Previous issue date: 2016 / Fifty percent of the biodiversity of the world are in the oceans. The seaweeds are a diverse group of organisms that are the source of bioactive compounds with diverse application for human benefit. Among these compounds are lectins, ubiquitous proteins or glycoproteins with at least one non-catalytic domain binding reversibly to a specific mono- or oligosaccharides. Studies with algae lectin, although still recent when compared to lectins from other organisms, show that these proteins have a wide possibility of biotechnological applications. AIDS, cancer as well infections caused by antibiotic-resistant bacteria are public health problems that kill hundreds of thousands of people each year, lectins from algae have been shown proteins with highly potent activity because of their specificity to carbohydrates high mannose. Because of that, algae lectins have attracted particular attention with regard to studies of antiviral activities, against cancer cells and antibiotic. Furthermore, studies researching antioxidant activity of lectins are underexplored with only one reported with this property. The aim of this study was to determine the primary structure of the Amansia multifida lectin (AML) by combining mass spectrometry, Edman degradation and molecular biology, evaluate its antioxidant activity, biotechnological potential of AML against cancer cells, HIV-I and HIV- II and against growth of bacterial biofilms. The sequence when compared to databases (NCBI) showed homology to lectins belonging to the family OAAH. The results have shown that AML is a protein of OAAH family with four repeated domains in its aminoacid sequence as well as a conserved carbohydrate binding site with high identity with the lectins of OAAH family. AML is the first lectin from red marine alga with antioxidant activity, capable to reduce cell viability of colon cancer cells, it also reduces the number of viable cells of S. aureus and E. coli, and exhibit activity at micromolar concentrations against HIV-I and HIV-II virus. / Os oceanos guardam 50% da biodiversidade do planeta sendo o maior reservatório de compostos bioativos. As algas marinhas participam de um grupo diversificado de organismos que são fonte de uma gama de compostos bioativos com aplicação diversificada para benefício humano. Dentre esses compostos estão as lectinas, (glico) proteínas ubíquas com pelo menos no domínio não catalítico que se ligam específica e reversivelmente a carboidratos podendo aglutinar células e/ou glicoconjugados. Estudos com lectinas de algas, embora ainda recentes quando comparados a lectina de outros organismos, mostram que essas proteínas possuem uma ampla possibilidade de aplicação biotecnológica, a AIDS, o câncer, e também infecções causadas por bactérias resistentes a antibióticos são problemas de saúde pública que matam centenas de milhares de pessoas anualmente, e as lectinas de algas, têm atraído atenção especial com relação a estudos com atividades antivirais, contra células cancerígenas e antibióticas. Por outro lado, estudos investigando a atividade antioxidante de lectinas é pouco explorado havendo apenas um estudo com lectina de alga relatado até o momento. O objetivo desse trabalho foi determinar a estrutura primária da lectina de Amansia multifida (AML) através da combinação das técnicas de espectrometria de massas, Degradação de Edman e clonagem de cDNA, bem como avaliar o potencial biotecnológico da AML através de ensaios de atividade contra células de câncer colorretal, vírus HIV-I e HIV-II, atividade antioxidante e formação de biofilmes bacterianos. A estrutura primária da AML, associada às suas características físico-químcas, comprovou que ela é mais uma integrante da família OAAH que possui quatro domínios repetidos na sua sequência de aminoácidos além de um sítio de ligação a carboidrato conservado e com alta identidade com os das lectinas da família OAAH. A AML foi capaz de reduzir a viabilidade celular de células de câncer colorretal e de reduzir o número de células viáveis de S. aureus e E.coli. Apresentou atividade contra vírus HIV em concentrações 0,77 μM para HIV-1 e 2,08 μM para HIV-2 com células de linfócitos T, e EC50 foi de 1,55 μM para -1 em células SUPT1 co-cultivadas com HUT78. Este trabalho também é o primeiro relato de atividade antioxidante de uma lectina de alga marinha vermelha.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.repositorio.ufc.br:riufc/21476 |
| Date | January 2016 |
| Creators | Silva, Suzete Roberta da |
| Contributors | Nagano, Celso Shiniti |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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