La protéine SufA d'Escherichia coli est une protéine homodimérique, dite d'échafaudage, qui permet l'assemblage de centres [Fe-S] avant de les transmettre à une protéine cible possèdant une fonction biologique. Elle appartient à un ensemble de protéines organisées en opéron (SUF) qui semble activé dans le cadre de stress oxydatif. Afin de mieux comprendre le mode de fixation du centre [Fe-S] par la protéine SufA, la détermination de la structure tridimensionnelle par RMN a été entreprise. Nous avons obtenu la structure monomérique de la protéine sans son centre [Fe-S] (forme apo) et effectué des études de résonance magnétique nucléaire (RMN) préliminaires de la protéine SufA avec son centre métallique reconstitué. Nous avons pu ainsi observer trois résidus cystéine, que des études biochimiques ont montré comme étant impliqués dans la chélation du centre [Fe-S], et affirmer qu'ils étaient proches du site métallique sans toutefois définir exactement le mode de coordination du centre [Fe-S]. La détermination de la structure du dimère, en cours, et des études RMN complémentaires sur l'holoprotéine (avec son centre [Fe-S]) devrait nous permettre de répondre à ces questions toujours en suspens. D'autre part nous avons observé des différences structurales par rapport aux structures cristallographiques (publiées au cours de ce travail de thèse), particulièrement dans la partie C-terminale de la protéine où se situent deux des cystéines observées.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00200198 |
| Date | 21 December 2006 |
| Creators | Duraffourg, Nicolas |
| Source Sets | CCSD theses-EN-ligne, France |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | PhD thesis |
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