Osteoporose é a doença osteometabólica mais comum na população idosa. É definida como redução difusa da qualidade óssea que surge por um desbalanço entre a reabsorção e a formação óssea. Vários fatores etiológicos acontecem juntos levando à redução das proteínas ósseas, entre eles: deficiência hormonal, senilidade, subnutrição e imobilização. Um fator etiológico que, além dos processos de mutação, leva a alteração da estrutura do colágeno no processo de envelhecimento é o ageing, que se caracterizado por mudanças estruturais na matriz extracelular e virtualmente atinge todos os tecidos e sistemas orgânicos. Mudanças nas ligações cruzadas têm sido considerada como o papel principal do ageing e essas ocorrem através de 2 principais maneiras: a primeira é um processo enzimático pela ação da lisil oxidase e a segunda é um processo não-enzimático e recebe o nome de glicação. Essa última envolve reação da glicose com arginina (Arg) e lisina (Lys) sendo a principal causa de disfunção dos tecidos colágeno na idade avançada. No ageing há hidroxilação da lisina (Lys) levando modificação nas ligações cruzadas, o que gera uma estrutura de colágeno alterada. Além disso, a alteração em especial da arginina (Arg) afeta a crucial interação célula-matriz envolvendo motifs como o RGD (Arg-Gly-Asp), o que altera a mineralização e remodelagem óssea. Essas modificações envolvendo o intervalo 70-110 do período D do colágeno tipo I, que corresponde a interface overlap:gap tem uma séria repercussão, pois segundo o modelo de mineralização, qualquer variação de carga nesse local afeta a interação com a fosfoforina, uma proteína ácida que parece ser o gatilho para o processo de mineralização da dentina, e que também, de alguma forma, deve ocorrer no tecido ósseo. Assim, em um colágeno bioquimicamente modificado pelas reações do ageing leva, entre outras coisas, a uma alteração na mineralização, e essa alteração seria mais um fator a ser considerado no estudo da osteoporose. / Osteoporosis is the most commom osteometabolic disease in the elderly. It´s definied like difuse reduction of bone density that arouses from a delicate debalance between bone reabsorption and formation. Several etiologic factors happens together and they result in the reduction of bone proteins, like hormonal deficiency, senility, bad nutrition and imobilization. Another etiologic factor that causes the collagen struture modification in old age it\'s ageing, characterized for structure modification on extracelular matrix and virtually affect all tissue and organic system. Modification on cross-link have been considered like main reason of ageing and these modifications occur through two main ways: the first one is an enzimatic process for the lysil oxidase action and the second is a non-enzimatic process denominated glycation. The last process involve the glucose reaction with arginine (Arg) and lysine (Lys) being the main cause of the collagen tissue disfunction in advanced age. In ageing process there is a lysine (Lys) hidroxilation modification the cross-link what results a fragilized collagen structure. Besides, the special modification of arginine (Arg) affects the crucial interaction of the cell matrix involving motifs like RGD (Arg-Gly-Asp), around the interval 70-110 of period collagen type I, that corresponds to the interface overlap:gap has a serious repercussion, because according to the mineralization standard, which charge alteration in this place affects the interaction with phosphoforin an acid protein that seems to be the responsible of mineralization process. In this manners, in a biochemically modified collagen causes, among other things, to a mineralization alteration, and it has its consequences on osteoporosis.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:teses.usp.br:tde-30072007-161554 |
| Date | 20 April 2006 |
| Creators | Marina Garcia Braga Alves |
| Contributors | Gilberto Goissis, Silvana Vargas da Silva Goissis, João Manuel Domingos de Almeida Rollo |
| Publisher | Universidade de São Paulo, Bioengenharia, USP, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP, instname:Universidade de São Paulo, instacron:USP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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