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Previous issue date: 2008 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / O polissacarídeo levana foi utilizado como revestimento de partículas de magnetita,
as quais foram obtidas pelo método de co-precipitação de uma solução contendo íons de
Fe(II) e Fe(III) em meio aquoso alcalino. As partículas de levana-magnetita foram
caracterizadas por microscopia eletrônica de varredura (MEV), magnetometria, difração de
Raios-X (DRX) e espectroscopia na região do infravermelho (IV). As partículas de
magnetita, não-revestidas e revestidas, foram ambas heterogêneas na forma sendo as
partículas revestidas de tamanhos maiores. As partículas revestidas exibiram uma
magnetização dez vezes menor comparada àquelas não-revestidas provavelmente devido à
camada de revestimento. O difratograma de raios X mostrou que a magnetita é a fase
dominante nas partículas revestidas e a espectroscopia no infravermelho mostrou bandas de
absorção características do polissacarídeo levana e da magnetita presentes nas partículas
com revestimento (O H, C O C, e Fe O). As partículas de levana-magnetita foram
ativadas com periodato de sódio e utilizadas como matriz para imobilização da enzima
proteolítica tripsina. A quantidade de proteína imobilizada foi de 79,66 % e sua atividade
específica variou com a quantidade de enzima imobilizada. A tripsina imobilizada foi
reutilizada dez vezes seguidas e apresentou uma atividade específica média igual a 17,41 ±
0,53 mU/mg correspondendo a 84,43 ± 5,42 % da atividade específica inicial. Após
estocagem por 30 dias a 4 °C e 25 °C, a tripsina imobilizada mostrou uma perda de 40,69
% e 41,47 % da atividade inicial, respectivamente. Em relação ao tempo de prateleira, uma
perda de 70,56 % da atividade inicial foi observada depois de estocada por 21 dias e
reutilizada cinco vezes durante este período. Ela mostrou significantemente uma maior
estabilidade em condições de aumento da temperatura (40°C e 50°C) quando comparada à
enzima solúvel. A faixa de pH para atividade ótima da tripsina imobilizada foi de 8,5 9,0 e
para tripsina solúvel foi de 8,0 9,0. A tripsina imobilizada apresentou um Km aparente
(0,257 ± 0,04 mM) aproximadamente 2 vezes menor que aquele encontrado para a enzima
solúvel (0,528 ± 0,26 mM). As partículas de magnetita revestidas mostraram boa
capacidade para serem usadas como matriz para imobilização de enzimas, em especial sua
capacidade para retenção de proteína, reuso e estabilidade térmica
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1326 |
Date | 31 January 2008 |
Creators | da Costa Maciel, Jackeline |
Contributors | da Paz Carvalho da Silva, Maria |
Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Language | Portuguese |
Detected Language | Portuguese |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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