Made available in DSpace on 2014-10-09T12:27:09Z (GMT). No. of bitstreams: 0 / Made available in DSpace on 2014-10-09T13:57:22Z (GMT). No. of bitstreams: 0 / A proteína ribossomal L10 (RP L10) é uma forte candidata a ser incluída na classe de proteínas supressoras de tumor. Também denominada QM, a proteína em questão é conhecida por participar da ligação das subunidades ribossomais 60S e 40S e da tradução de mRNAs. Possui massa molecular entre 24 a 26 kDa e ponto isoelétrico (pI) 10,5. A seqüência da proteína QM é bastante conservada em mamíferos, plantas, invertebrados, insetos e leveduras indicando que esta possui funções críticas na célula. Com função supressora de tumor, a proteína RP L10 foi estudada em linhagens de tumor de Wilm (WT-1) e em células tumorais de estômago, nas quais se observou uma diminuição na quantidade de seu mRNA. Mais recentemente a RP L10 foi encontrada em baixas quantidades nos estágios iniciais de adenoma de próstata e com uma mutação em câncer de ovário, indicando uma participação no desenvolvimento destas doenças. Como proteína, já foi descrito que esta interage com as proteínas c-Jun e c-Yes, inibindo a ação ativadora de fatores de crescimento e divisão celular. Este trabalho tem um papel importante no estabelecimento da expressão desta proteína solúvel, para estudos posteriores que tenham como objetivo avaliar a ação de regiões específicas que atuam na ligação das subunidades ribossomais 60S e 40S e tradução, bem como nas regiões que se ligam a proto-oncogenes. O cDNA para proteína QM foi amplificado por PCR e clonado no vetor de expressão periplásmica p3SN8. A proteína QM foi expressa em E.coli BL21 (DE3) no citoplasma e periplasma bacteriano e na melhor condição, a expressão de QM de bactérias transformadas pelo plasmídeo recombinante p1813_QM em 25°C ou 30°C, a proteína foi obtida solúvel e com quantidad es muito pequenas de contaminantes. Os ensaios de estrutura secundária demonstraram que a proteína QM tem predominância de a-hélice, mas quando do seu desenovelmento, essa condição muda e a proteína passa a ter característica de folhas β. / Dissertacao (Mestrado) / IPEN/D / Instituto de Pesquisas Energeticas e Nucleares - IPEN-CNEN/SP
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ipen.br:123456789/9478 |
Date | 09 October 2014 |
Creators | PEREIRA, LARISSA M. |
Contributors | Regina Affonso |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Detected Language | Portuguese |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Format | 89 |
Source | reponame:Repositório Institucional do IPEN, instname:Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares, instacron:IPEN |
Coverage | N |
Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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