Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) jouent un rôle essentiel dans la synthèse des protéines. Ces enzymes lient un acide aminé particulier sur un ARNt correspondant. Cependant, il y a deux types d'aaRS : des aaRS discriminantes (aaRS-D) et des aaRS non discriminantes (aaRS-ND). Chez certaines bactéries, une aaRS-ND charge deux types d'ARNts. L'AspRS-ND et l'AdT de P. aeruginosa ont été surproduites et purifiées. L'AspRS-ND a servi pour la synthèse d'Asp-ARNtAsn , un des substrats de l'AdT; une valeur de 0.93 fiM a été obtenue pour la Km de l'AdT pour ce substrat et une kcat de 0.8 s"1 . Ensuite, nous avons montré que l'aspartycine et la glutamycine, deux analogues des substrats Asp-ARNt^11 et Glu-ARNtGln , sont des inhibiteurs compétitifs de l'AdT par rapport à l'Asp-ARNr^11 avec des Zic de 125 et 50 pM., respectivement. Enfin, une sulfone analogue d'un intermédiaire de la réaction de transamidation est un inhibiteur compétitif de l'AdT avec une KK de 65 uM.
Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/19806 |
Date | 13 April 2018 |
Creators | Derbali, Habib |
Contributors | Lapointe, Jacques |
Source Sets | Université Laval |
Language | French |
Detected Language | French |
Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
Format | xvi, 69 f., application/pdf |
Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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