The solar energy accumulated by photosynthesis over billions of years is the sole source of energy available on Earth. Photosystem II (PSII) uses the sunlight to split water, an energetically unfavorable reaction where electrons and protons are extracted from water and oxygen is released as a by-product. Understanding this process is crucial for the future development of clean, renewable and unlimited energy sources, which can use sunlight to split water and produce hydrogen and electricity. In order to do so we need to understand how this is solved in plants. I have been focusing on the role of two lumenal proteins associated with the thylakoid membrane PsbO and Cah3, in the water oxidation process. Convincing evidences have been presented supporting the hypothesis that bicarbonate acts as a proton acceptor in the water splitting process in PSII and the lumenal carbonic anhydrase, Cah3, supplies bicarbonate required for this function. The PsbO protein, an important constituent of the water-oxidizing complex, however, its function is still unknown. The PsbO protein undergoes a pH dependent conformational change that in turn influences its capacity to bind calcium and manganese, forming a catalytic Mn4Ca cluster in PSII. We propose that light-induced structural dynamics of the PsbO is of functional relevance for the regulation of proton release and for forming a proton sensing - proton transporting pathway. The cluster of conserved glutamic and aspartic acid residues in the PsbO protein acts as buffering antennae providing efficient acceptors of protons derived from substrate water molecules. Both proteins, Cah3 and PsbO have a conserved S-S bridge, required for proper folding and activity; therefore they are potential targets for red-ox regulation in lumen. / Solenergi som omvandlats av fotosyntesen under miljarder av år är basen för nästan all energi på jorden. Fotosystem 2 använder solljuset till att oxidera vatten, ur energisynpunkt en ofördelaktig process, där elektroner och protoner extraheras från vattenmolekyler vilket ger upphov till syrgas som biprodukt. Förståelsen av denna process är viktig för att vi i framtiden skall kunna utveckla rena och förnyelsebara energislag i obegrensad mängd. Genom att efterlikna fotosyntesprocessen skulle vi i framtiden kunna utvecka artificiella system som använder solljuset till att sönderdela vatten för att producera vätgas eller elektrisitet. För att kunna göra det så måste vi kunna förstå hur dessa processer fungerar i växterna. Min forskning har fokuserat på att förstå funktionen hos två av de proteiner, PsbO och Cah3, som deltar i sönderdelningen av vatten. Jag har visat, för första gången, att ett lumen karboanhydras, Cah3, deltar i regleringen av den process där vatten spjälkas. Jag postulerar att Cah3 underlättar bort transporten av protoner från det vattenoxiderande komplexet genom att generera bikarbonat lokalt, som kan fungera som proton transportör. PsbO proteinet genomgår en pH beroende konformationsförändring vilket påverkar dess kapacitet and binda calcium och mangan som i sin tur formar ett katalytiskt Mn4Ca center i fotosystem 2. Jag föreslår att en ljusberoende strukturförändring av Psbo är av funktionell betydelse för regleringen av protonfrigörandet och formar ett proton-avkännande och proton-transporterande system. Ett kluster av konserverande glutamat- och aspartat-aminosyror i PsbO proteinet fungerar som ett buffrande nätverk för protoner som frigörs vid oxidering av vatten. Båda dessa proteiner innerhåller S-S bryggor ock kan därför vara red-ox reglerade i lumen.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UPSALLA1/oai:DiVA.org:umu-1476 |
| Date | January 2007 |
| Creators | Shutova, Tatiana |
| Publisher | Umeå universitet, Institutionen för fysiologisk botanik, Umeå : Fysiologisk botanik |
| Source Sets | DiVA Archive at Upsalla University |
| Language | English |
| Detected Language | Swedish |
| Type | Doctoral thesis, comprehensive summary, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis, text |
| Format | application/pdf |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0014 seconds