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Estudo da sintese de esteres de cera utilizando lipases em diferentes sistemas de reação / Study on the synthesis of wax esters with lipases in different reaction systems t

Orientador: Gabriela Alves Macedo / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-12T23:26:09Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2009 / Resumo: O aumento da demanda por esteres obtidos naturalmente ou por processos biotecnologicos, para aplicacoes como aditivos em alimentos, cosmeticos, industrias farmaceuticas e de lubrificantes, faz necessario o desenvolvimento de catalisadores altamente especificos. Por esta razao, o uso de enzimas como catalisadores para a sintese de esteres de alto valor agregado vem sofrendo um rapido desenvolvimento, por proporcionar a possibilidade de obtencao de um produto atraves de um processo biologico. Embora destinada pela natureza para realizar a hidrolise de lipideos, lipases (E.C. 3.1.1.3) podem, sob condicoes apropriadas de reacao, promover a formacao de esteres atraves de reacoes de acidos e álcoois (esterificacao). Comparadas com processos quimicos ja realizados em uma escala industrial, reacoes enzimaticas ocorrem sob condicoes brandas (e ecologicamente mais favoraveis) apesar de poderem ser mais lentas. A grande vantagem e a especificidade apresentada pelas enzimas, que permite a formacao de derivados lipidicos, os quais nao sao facilmente preparados por processos laboratoriais convencionais. Neste trabalho, foi avaliado o desempenho de lipases microbianas e vegetais, nao-comerciais, e comparadas a uma lipase comercial, na síntese de esteres com possiveis propriedades emulsificantes, bem como a influencia das condicoes de reacao (concentracao de enzima, quantidade de agua, relacao molar dos substratos, tipos de meios reacionais, e cinetica) no processo de esterificacao. A etapa seguinte do estudo foi constituida de um planejamento experimental fatorial completo com o proposito de otimizar a producao do ester oleato de oleila, em meio livre de solvente organico, com a lipase de Rhizopus sp. selecionada por apresentar melhor desempenho catalitico. O mesmo estudo foi realizado tambem com a lipase comercial Lipozyme TL IMR, com finalidade comparativa. Os parametros reacionais estudados foram: razao molar entre os substratos (acido:alcool) e concentracao de enzima (% m/m em relacao a massa de reagentes). Destes ensaios, verificou-se melhor habilidade catalitica da lipase de Rhizopus sp. utilizando maior proporcao de alcool (2:1) e maior quantidade de enzima (9,8%). O mesmo foi observado com a enzima comercial Lipozyme TL IMR, a qual tambem apresentou maior producao de ester quando se fez uso de uma maior proporcao de alcool (3:1) e maior quantidade de enzima (7,0%). A porcentagem de esterificacao obtida pela lipase de Rhizopus sp. (93,1%) foi muito proxima a porcentagem obtida pela lipase comercial Lipozyme TL IMR (94,2%), evidenciando o grande potencial desta enzima nao-comercial na sintese do oleato de oleila. Por fim, foi realizada a caracterizacao parcial do ester quanto as atividades emulsificante e antimicrobiana. Resultados indicaram que o ester produzido neste trabalho demonstrou atividade emulsificante, porem esta nao foi tao alta quando comparada aos emulsificantes comerciais: Dodecil Sulfato de Sodio (SDS) e Tween 80. Observou-se tambem que o oleato de oleila nao foi capaz de inibir o crescimento microbiano de Bacillus subtilis, sendo assim, ate o presente momento, nao foi detectada atividade antimicrobiana para este ester / Abstract: The increasing demand for esters obtained either through natural or biotechnological processes for use as food additives, cosmetics, pharmaceuticals and lubricants requires the development of highly specific catalysts for ester production. For this reason, the use of enzymes as catalysts for the synthesis of esters with high added value is undergoing rapid development. Although the main function of lipases in nature is to catalyze the hydrolysis of lipids, it can also be made to promote ester formation through the reaction of acids and alcohols (esterification) under specific reaction conditions. Although on an industrial scale enzymatic reactions may be longer when under milder and ¿greener¿ conditions compared to chemical processes. The great advantage of working with enzymes is their great specificity, which often allows for the preparation of lipid derivatives not easily obtained using conventional laboratory procedures. This work first evaluated a few variables affecting the synthesis of esters and the esterification process, namely the influence of: the use of commercial and non-commercial lipases of vegetable and fungi origin, reaction conditions, enzyme concentration, amount of water, molar ratio of substrates, types of organic solvents and reaction kinetics. In a second step, a complete factorial design was considered in order to optimize ester production in solvent-free systems using Rhizopus sp. lipase and Lipozyme TL IMR which were chosen because of their good performance. The reaction parameters chosen were molar ratio of substrates (acid:alcohol) and enzyme concentration. Lipase from Rhizopus sp. displayed the best catalytic activity at a molar ratio of 1:2 (acid:alcohol) and an enzyme concentration of 9.8%, whereas Lipozyme TL IMR had the best catalytic activity at a molar ratio of 1:3 and enzyme concentration of 7.0%. The rate of the sterification reaction yielded 93.1% using lipase from Rhizopus sp., very close to what it is obtained using commercial Lipozyme TL IMR that is 94.2%. This result shows a high potential for this non-commercial enzyme to be used as a catalyst for the oleyl oleate synthesis. The characterization of the ester included evaluation of emulsifier and antimicrobial activities. Oleyl oleate synthesized in this study proved to have lower emulsifier activity compared to commercial emulsifiers like sodium dodecyl sulfate (SDS) and Tween 80. Also, oleyl oleate did not inhibit the growth of Bacillus subtilis, thus no antimicrobial activity was observed for this substance / Mestrado / Mestre em Ciência de Alimentos

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/256629
Date12 August 2018
CreatorsLopes, Danielle Branta
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Macedo, Gabriela Alves, 1971-, Carvalho, Patricia de Oliveira, Hernalsteens, Saartje
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format124 p. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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