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Previous issue date: 2009 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Constituindo fontes ricas de compostos farmacologicamente ativos, com um amplo espectro
de atividades biológicas, as toxinas e enzimas presentes nos venenos das famílias Crotalidae
e Viperidae estão associadas a diversas atividades biológicas, como hemorrágica,
fibrinolítica, inibidora da agregação plaquetária, proteolítica, neurotóxica e miotóxica. Dentre
os constituintes de venenos de serpentes, merece destaque o grupo formado pelas
metaloproteases, que compreende uma grande família de toxinas, com aproximadamente 200
membros catalogados, envolvendo uma marcante diversidade de estruturas e funções
biológicas.
Em meio a essa diversidade estrutural e funcional, um subgrupo de metaloproteses do tipo
PIII, que apresenta atividade indutora de apoptose, vêm sendo alvo de inúmeras pesquisas.
Ainda assim, muito pouco se conhece a respeito dessas proteínas. Em torno de doze
exemplares dessas metaloproteases, como VAP1 e 2 de venenos de Crotalus atrox, foram
identificadas. Desde o isolamento e purificação dessas proteínas, toxinas com alta
similaridade às VAPs têm sido caracterizadas e purificadas do veneno de outras espécies de
Viperídeos, que habitam diferentes lugares na Terra. Baseado no importante papel que essas
metaloproteases indutoras de apoptose vascular podem desempenhar na angiogênese, através
da inibição do crescimento de células neoplásicas, devido à indução da apoptose das células
vasculares que nutrem o tumor, impedindo o crescimento acelerado e descontrolado das
células tumorais, nós investigamos a expressão de metaloproteases VAP-like da glândula de
venenos de três viperídeos, representantes do território brasileiro.
Por clonagem molecular e reação em cadeia da polimerase em tempo real quantitativa, um
gene calibrador de Crotalus durissus terrificus, homólogo a VAP1, nomeado crotastatin, e
demais genes homólogos VAP1/crotastatin-like da glândula de veneno de Bothrops atrox,
Crotalus durissus cascavella e Lachesis muta rhombeata foram expressos em diferentes
níveis. O batroxstatin, o precursor crotastatin-like, de B. atrox, é expresso 87 vezes mais que
crotastatin-1, de C. d. cascavella, e 7.5 vezes mais que lachestatins, de L. m. rhombeata.
Além do mais, análises estruturais, in silico, das sequências de aminoácidos indicam que
batroxstatin-2, crotastatin e lachestatin-1 e -2 apresentam domínios estruturais e sítio de
ligação ao metal, iguais aos de VAP1, sendo dessa forma inclusos em um ramo filogenético
que compreende as toxinas indutoras de apoptose
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1607 |
| Date | 31 January 2009 |
| Creators | TAVARES, Nathália de Alencar Cunha |
| Contributors | BAPTISTA, Gandhi Radis |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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