Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro Tecnológico. Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química / Made available in DSpace on 2012-10-23T06:25:28Z (GMT). No. of bitstreams: 1
262003.pdf: 2404218 bytes, checksum: f15d8f2351fbcef3c1108a77b1203b3d (MD5) / Este trabalho teve como objetivo principal estudar a imobilização de lipase comercial (Lipozyme CALB L) em esferas de quitosana funcionalizadas com várias concentrações de glutaraldeído e avaliar a melhor concentração para posterior imobilização. Constatou-se que a concentração de 3% (v/v) foi a que proporcionou a enzima maior estabilidade e conferiu a mesma maior atividade residual. A atividade enzimática da CALB L também foi determinada em vários valores de pH (3,0; 5,0; 6,0; 7,0; 8,0; 9,0 e 10,0) e de temperaturas (30 a 100oC), onde foi possível observar que o melhor pH foi o valor de pH 9,0 tanto para a CALB L imobilizada covalentemente em esferas de quitosana e de Novozym 435 imobilizada em resina macroporosa. A temperatura que conferiu a CALB L e Novozym 435 maior atividade enzimática foi a de 90oC. A segunda etapa do trabalho envolveu o uso das enzimas caracterizadas na transesterificação enzimática do óleo de mamona comercial com álcool etílico 95oGL, onde foram realizados ensaios em que se avaliaram a reação com razão molar de 3:1 (álcool etílico: óleo de mamona), com 3% de enzima imobilizada, sem a presença de solvente orgânico, obtendo-se valores de conversão de ésteres etílicos superiores a 90%. Dessa forma, foi possível verificar que existe a viabilidade do uso de enzimas imobilizadas na produção de biodiesel de mamona sem o uso de solventes orgânicos derivados do petróleo.
This work had as main objective to study the commercial immobilization of lipase (Lipozyme CALB L) in spheres of chitosan with different glutaraldehyde concentrations and evaluate the best concentration for posterior immobilization. The results suggested that the concentration of 3% (v/v) was the one that afforded the highest enzyme stability and also conferred greater residual activity. The enzymatic activity of CALB L was also determined in different pH values (3.0; 5.0; 6.0; 7.0; 8.0; 9.0 and 10.0) and temperatures (30 to 100oC), where was observed that the best pH value was 9.0, both for immobilized CALB L with crosslinking in chitosan spheres and immobilized Novozym 435 in macroporous resin. The temperature that conferred both CALB L and Novozym 435 the greater enzymatic activity was 100oC. The second phase of the work involved the use of enzymes characterized at the enzymatic transesterification of the commercial castor oil with ethylic alcohol 95oGL, where the assays had been carried out evaluating the reaction with molar ratio of 3:1 (alcohol: castor oil), with 3% of immobilized enzyme, at the absence of the organic solvent, obtaining values of ethylic esters conversion up to 90%. In this way, it was possible to verify the viability for the use of immobilized enzyme in the production of biodiesel from castor oil without the use of organic solvents derived from petroleum.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufsc.br:123456789/90127 |
| Date | January 2007 |
| Creators | Cruz Júnior, Américo |
| Contributors | Universidade Federal de Santa Catarina, Furigo Junior, Agenor |
| Publisher | Florianópolis, SC |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | xi, 107 f.| il., grafs., tabs. |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFSC, instname:Universidade Federal de Santa Catarina, instacron:UFSC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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