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Desempenho de um extrator tipo Graesser na separação de proteinas por soro de queijo usando sistemas aquosos bifasicos

Orientador: Antonio Jose de Almeida Meirelles / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-20T16:37:25Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1995 / Resumo: Sistemas aquosos bifásicos compostos por 14% de polietileno glicol 1550 e 18% de fosfato de potássio, pH 7, foram empregados para a separação de biomoléculas por meio da extração líquido-líquido em uma unidade horizontal do tipo Gt-aesser, operada continuamente e em modo contracorrente. O desempenho do equipamento foi caracterizado a partir da análise de distribuição de tempos de residência, do coeficiente de mistura axial nas fases ricas em polietileno glicol e em sal, dos estudos do "hold up" da fase polimérica e da transferência de massa. As características hidrodinâmicas descritas para os sistemas orgânicos tradicionais foram reproduzidas nos experimentos com sistemas aquosos bifásicos. Na faixa de velocidades de agitação estudada, de 3 rpm a 9 rpm, os dois líquidos se dispersaram mutuamente, não formando fases contínua e dispersa distintas. Os tempos de residência médios foram de 60 min e de 90 min para as fases polimérica e salina, respectivamente. O estudo da transferência de massa foi fundamentado na partição das proteínas soro de queijo, a-Iactoalbumina e ß-lactoglobulina, com uso na formulação de suplemento alimentar para lactentes, gestantes e pacientes que recebem medicamentos por via parenteral. O processamento visou isolar a ß-lactoglobulina, identificada como o principal componente alergênico do leite bovino. As condições operacionais mais favoráveis à separação das proteínas foram velocidade de rotação de 3 rpm e baixas relações de vazão entre as fases. A quantidade de proteínas de soro em pó, tratada diariamente, foi de aproximadamente 600 g. A (lactoalbumina foi concentrada na fase polimérica e a ß-lactoglobulina permaneceu na fase salina, sendo assim satisfatoriamente separadas em fases distintas / Abstract: The isolation and purification of a-Lactalbumin and p-Lactoglobulin from whey were studied using an aqueous two-phase system based on polyethylene glycol and potassium phosphate. Continuous extraction experiments were canied out in a Graesser Raining Bucket Contactor. The perfonnance was characterized by detennining the axial mixing coefficients and counter current mass transfer of ß-Lactalbumin). The influence of rotor speed, phase ratio and phase velocity on the axial mixing coefficient was analyzed applying a dispersion mo del to the residence time distribution experiments. The mean residence time was 60 min for the PEG rich-phase and 90 min for the salt-rich phase. When dissolving dly whey powder in the salt-rich phase of the system a-Lactalbumin was extracted to the polyethyIene glycol-rich phase, whereas ß-Lactoglobulin predominantly remained in the bottom phase, making the process suitable for the removal of the major antigen, ß-Lactoglobulin. The mass transfer in the two-phase system was determined from the steady state data of Lactalbumin extraction. On the basis of a diffusion model, the efficiency of the counter current extraction under different process conditions was calculated from these measurements. More than 600g of dry whey proteins could be processed per day in the small scale Graesser Contactor employed. / Doutorado / Doutor em Engenharia de Alimentos

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/254855
Date25 July 1995
CreatorsCoimbra, Jane Selia dos Reis
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Meirelles, Antonio Jose de Almeida, 1958-
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Engenharia de Alimentos
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Format129 f. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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